Serin

Serin, abgekürzt Ser oder S, ist in der L-Konfiguration [(S)-Konfiguration] eine proteinogene, nicht essentielle α-Aminosäure. L-Serin wurde erstmals aus Seidenleim isoliert, daher leitet sich auch der Name ab (lat. sericum: Seide). Serin ist auch Bestandteil des Phosphoglyzerids Phosphatidylserin, eines Bausteins der Biomembranen.

Stereochemie

Serin besitzt ein stereogenes Zentrum und hat damit zwei Enantiomere, die D-Aminosäure D-Serin (Synonym: (R)-Serin) und ihr Spiegelbild, das „natürliche“ L-Serin. Das Racemat DL-Serin [Synonym: (RS)-Serin] besteht zu gleichen Teilen aus L-Serin und D-Serin. Wenn in der wissenschaftlichen Literatur Serin ohne jeden weiteren Zusatz genannt wird, ist fast immer L-Serin gemeint.

L-Serin racemisiert (partiell) leichter als andere proteinogene L-Aminosäuren. Deshalb enthalten viele L-Serin-Präparate geringe Mengen (0,5 bis 3 %) D-Serin.

Eigenschaften

Serin liegt bei neutralem pH-Wert überwiegend als Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der Carboxygruppe an das Elektronenpaar des Stickstoffatoms der Aminogruppe wandert:

Zwitterionen von L-Serin (links) bzw. D-Serin (rechts)

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Serin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat. Der isoelektrische Punkt von Serin liegt bei 5,68.^[3]

Genauso wie alle Aminosäuren mit einer (hydrophilen) OH-Gruppe (Hydroxygruppe) kann Serin phosphoryliert werden und spielt somit bei der Aktivierung bzw. Inaktivierung von Enzymen eine wichtige Rolle. Außerdem befindet sie sich häufig im aktiven Zentrum von Enzymen und spielt daher für die Biokatalyse eine wichtige Rolle: Beispiele dafür sind die Serinproteinasen und ihre Inhibitoren, die Serpine (Serinproteinasen-Inhibitoren).

Biosynthese und Abbau

Für Biosynthese und Abbau inklusive Strukturformeln siehe Abschnitt Weblinks.

Durch Oxidation und folgende Transaminierung ausgehend von 3-Phosphoglycerat wird Serin synthetisiert. Im Körper wird Serin zu Glycin abgebaut, es kann jedoch auch in einer PALP-abhängigen, eliminierenden Desaminierung durch die Serin-Dehydratase zu Pyruvat umgewandelt werden.

Technische Herstellung

Industriell wird L-Serin durch Fermentation hergestellt, in einer geschätzten Menge von 100-1000 Tonnen pro Jahr.^[4] Alternativ können Keratin-haltige Proteine mit Salzsäure hydrolysiert und mit Ammoniak neutralisiert werden. Das so erhaltene Gemisch von ca. 20 proteinogenen Aminosäuren (eine davon ist das L-Serin) wird aufgrund unterschiedlicher Löslichkeiten und mittels Ionenaustauscherchromatographie getrennt. Die einzelnen Fraktionen werden durch Umkristallisation gereinigt.

Einzelnachweise

↑ ^1,0 ^1,1 ^1,2 ^1,3 Thieme Chemistry (Hrsg.): RÖMPP Online - Version 3.5. Georg Thieme Verlag KG, Stuttgart 2009.
↑ ^2,0 ^2,1 Datenblatt Serin bei Merck, abgerufen am 14. März 2010.
↑ P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.
↑ K. Drauz, I. Grayson, A. Kleemann, H.-P. Krimmer, W. Leuchtenberger, C.: Amino Acids in Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, 2012 Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim, doi:10.1002/14356007.a02_057.pub2.

Weblinks

Wikibooks: Biosynthese und Abbau von L-Serin – Lern- und Lehrmaterialien

Proteinogene Aminosäuren

[roempp-1] 1,0 ^1,1 ^1,2 ^1,3 Thieme Chemistry (Hrsg.): RÖMPP Online - Version 3.5. Georg Thieme Verlag KG, Stuttgart 2009.

[merck-2] 2,0 ^2,1 Datenblatt Serin bei Merck, abgerufen am 14. März 2010.

[Hardy-3] P. M. Hardy: The Protein Amino Acids in G. C. Barrett (Herausgeber): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.

[Ullmann-4] K. Drauz, I. Grayson, A. Kleemann, H.-P. Krimmer, W. Leuchtenberger, C.: Amino Acids in Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, 2012 Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim, doi:10.1002/14356007.a02_057.pub2.

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