Glycin

Glycin, abgekürzt Gly oder G, (auch Glyzin oder Glykokoll, nach systematischer chemischer Nomenklatur Aminoessigsäure oder Aminoethansäure), ist die kleinste und einfachste α-Aminosäure. Es gehört zur Gruppe der hydrophilen Aminosäuren und ist als einzige proteinogene (oder eiweißbildende) Aminosäure nicht chiral und damit nicht optisch aktiv.

Glycin ist nicht essentiell, kann also vom menschlichen Organismus selbst hergestellt werden und ist wichtiger Bestandteil nahezu aller Proteine und ein wichtiger Knotenpunkt im Stoffwechsel.

Der Name leitet sich vom süßen Geschmack reinen Glycins her (gr. γλυκύς: süß).

Synthese

Das bei der Reaktion von Formaldehyd, Cyanwasserstoff und Ammoniak (Strecker-Synthese) entstehende Aminonitril (genauer: α-Aminoacetonitril) liefert bei der Hydrolyse Glycin:

\mathrm {HCHO+HCN+NH_{3}\longrightarrow }

\mathrm {H_{2}N{-}CH_{2}{-}CN\longrightarrow }

\mathrm {H_{2}N{-}CH_{2}{-}COOH\ }

Diese Reaktion erlangt besondere Bedeutung durch die Hypothese, dass sich die Ausgangsstoffe aus der sogenannten Uratmosphäre gebildet haben könnten, die die Erde vor ca. 4 Mrd. Jahren umgeben hat. Dabei verfügte sie über eine vermutlich aus Wasserstoff (H₂), Helium (He) sowie in geringerem Maße aus Methan (CH₄), Ammoniak (NH₃) und einigen anderen Edelgasen bestehende Gashülle.

Chemisch kann Glycin auch aus Monochloressigsäure und Ammoniak hergestellt werden:

\mathrm {ClCH_{2}COOH+NH_{3}+NaOH\longrightarrow }

\mathrm {H_{2}N{-}CH_{2}{-}COOH+H_{2}O+NaCl\ }

Im Körper wird das meiste Glycin mit der Nahrung aufgenommen, es kann aber auch aus Serin hergestellt werden.

Eigenschaften

Glycin liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der sauren Carboxygruppe an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der basischen Aminogruppe wandert:

Tautomerie beim Glycin, Zwitterionen-Form rechts

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert, hier 5,97^[5]) der Fall, bei dem das Glycin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat.

van-der-Waals-Volumen: 48
Hydrophobizitätsgrad: −0,4

Freies Glycin hat einen süßen Geschmack, wobei der Erkennungsschwellenwert bei 25 bis 35 mmol/L liegt.^[6]

Vorkommen

Die folgenden Beispiele geben einen Überblick über Glycingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Glycin, bezogen auf das Gesamtprotein, angegeben:^[7]

Lebensmittel	Gesamtprotein	Glycin	Anteil
Schweinefleisch, roh	20,95 g	0 0 944 mg	0 4,5 %
Hähnchenbrustfilet, roh	21,23 g	0 0 940 mg	0 4,4 %
Lachs, roh	20,42 g	0 0 960 mg	0 4,7 %
Gelatinepulver, ungesüßt	85,60 g	19049 mg	22,3 %
Hühnerei	12,57 g	0 0 432 mg	0 3,4 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett	0 3,28 g	0 0 0 69 mg	0 2,1 %
Walnüsse	15,23 g	0 0 816 mg	0 5,4 %
Kürbiskerne	30,23 g	0 1843 mg	0 6,1 %
Weizen-Vollkornmehl	13,70 g	0 0 552 mg	0 4,0 %
Mais-Vollkornmehl	0 6,93 g	0 0 284 mg	0 4,1 %
Reis, ungeschält	0 7,94 g	0 0 391 mg	0 4,9 %
Sojabohnen, getrocknet	36,49 g	0 1880 mg	0 5,2 %
Erbsen, getrocknet	24,55 g	0 1092 mg	0 4,4 %

Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes Glycin als Proteinbestandteil, jedoch kein freies Glycin.

2009 konnte im Kometenstaub von Wild 2 Glycin nachgewiesen werden.^[8]^[9]

Funktionen

Stoffwechsel

Die Umsetzung von Serin zu Glycin dient neben der Erzeugung von Glycin auch der Umsetzung von Tetrahydrofolsäure zu N⁵-N¹⁰-Methylen-Tetrahydrofolsäure (TH4), die unter Anderem für die Synthese von Thymin-Nukleotiden (DNA-Bestandteil) benötigt wird.

Umgekehrt kann Glycin unter Aufnahme von CH₃ aus TH4 zur Synthese von Serin dienen, welches dann für die Proteinsynthese, als Grundsubstanz des Cholins oder als Pyruvat zur Verfügung steht.

Auch für die Synthese anderer Bestandteile der Erbsubstanz (Purine) wird Glycin häufig benötigt.

Es dient ebenfalls der Biosynthese von Häm (Sauerstoff-Bindung im Blut), Kreatin (Energiespeicher im Muskel) oder Glutathion:

Glycin + Succinyl-CoA → 5-Aminolävulinsäure → Porphyrinsynthese zum Aufbau des Häm.

Glycin + Guanodingruppe (aus Arginin) → Guanidinoacetat, welches dann in die Kreatininsynthese eingehen kann.

Glycin + Glu-Cys-Peptidbindung → Glutathionsäure

Als Nebenprodukt kann aus Glycin auch giftige Oxalsäure gebildet werden.

Als sog. glucogene oder glucoplastische Aminosäure kann Glycin im Rahmen des Stoffwechsels über Pyruvat zu Glucose umgesetzt werden.

Proteinbestandteil

Aufgrund seiner geringen Größe wird Glycin bevorzugt in Polypeptide an räumlich beengten Positionen (der Protein-Sekundärstruktur) eingebaut.

Besonders häufig kommt es im Kollagen, dem häufigsten Protein in tierischen Organismen, vor. Hier macht es gut ein Drittel aller Aminosäuren aus, da es aufgrund seiner geringen Größe das Aufwickeln des Kollagens zu dessen Tripelhelix-Struktur erlaubt.

Nervensystem

Glycin wirkt im Zentralnervensystem über den Glycinrezeptor als inhibitorischer Neurotransmitter, also als hemmender Signalstoff. Die Wirkung erfolgt über die Öffnung von ligandengesteuerten Chlorid-Kanälen und führt so zu einem inhibitorischen postsynaptischen Potential (IPSP), was die Aktivität der nachgeschalteten Nervenzelle herabsetzt.

Am NMDA-Rezeptor hingegen wirkt es neben dem hauptsächlichem Agonisten Glutamat an einer speziellen Glycin-Bindungsstelle stimulierend.

Glycin freisetzende Nervenzellen (glycinerge Neurone) kommen vor allem im Hirnstamm und im Rückenmark^[10] vor, in letzterem hemmen sie die sog. Motoneurone des Vorderhorns, wodurch es zu einer Herabsetzung der Muskelaktivität der von den Zellen innervierten Muskeln kommt.

Eine Herabsetzung der Glycinwirkung bewirken Strychnin, ein Antagonist des Glycinrezeptors, und das Tetanustoxin, welches die Freisetzung von Glycin hemmt. Der Wegfall der Hemmung erhöht die Muskelaktivität. Dadurch kann es zu lebensbedrohlichen Krämpfen kommen.

Verwendung

Als Geschmacksverstärker wird Glycin Lebensmitteln zugesetzt.

Glycin sowie sein Natriumsalz sind in der EU als Lebensmittelzusatzstoff der Nummer E 640 ohne Höchstmengenbeschränkung für Lebensmittel allgemein zugelassen, negative gesundheitliche Auswirkungen sind nicht bekannt.

Weiterhin ist Glycin ein Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung.^[11]

Einzelnachweise

↑ ^1,0 ^1,1 ^1,2 ^1,3 ^1,4 Eintrag zu Glycin in der GESTIS-Stoffdatenbank des IFA, abgerufen am 13. Januar 2008 (JavaScript erforderlich).
↑ ^2,0 ^2,1 F. A. Carey: Organic Chemistry. 5. Auflage The McGraw Companies, 2001, S. 1059, Link
↑ Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, S. 38-43, 1982, ISBN 3-527-25892-2.
↑ Robert C. Weast (Hrsg.): CRC Handbook of Chemistry and Physics. 1. Student Edition. CRC Press, Boca Raton, Florida 1988, ISBN 0-8493-0740-6, S. C-706.
↑ P. M. Hardy: The Protein Amino Acids. In: G. C. Barrett (Hrsg.): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids. Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.
↑ W. Ternes, A. Täufel, L. Tunger, M. Zobel (Hrsg.): Lebensmittel-Lexikon. 4. Auflage. Behr’s Verlag, Hamburg 2005, ISBN 3-89947-165-2, S. 62f.
↑ Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 22. Ausgabe.
↑ NASA Researchers Make First Discovery of Life's Building Block in Comet nasa.gov, August 2009; Lebensbausteine aus dem All spektrum.de, August 2009 (abgerufen am 4. Oktober 2010).
↑ Jamie E. Elsila, et al.: Cometary glycine detected in samples returned by Stardust. Meteoritics & Planetary Science 44, Nr 9, 1323–1330 (2009), pdf online@gsfc.nasa.gov, abgerufen am 23. November 2011.
↑ Georg Löffler, Petro E. Petrides, Peter C. Heinrich: Biochemie & Pathobiochemie. Springer Medizin Verlag, Heidelberg 2006, ISBN 3-540-32680-4, S. 1040.
↑ S. Ebel, H. J. Roth (Hrsg.): Lexikon der Pharmazie. Georg Thieme Verlag, 1987, ISBN 3-13-672201-9, S. 28.

Literatur

G. Löffler, P. E. Petrides: Biochemie und Pathobiochemie. 7. Auflage. Springer Verlag, 2003, ISBN 3-540-42295-1.

Weblinks

Wiktionary: Glycin – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen

Proteinogene Aminosäuren

[GESTIS-1] 1,0 ^1,1 ^1,2 ^1,3 ^1,4 Eintrag zu Glycin in der GESTIS-Stoffdatenbank des IFA, abgerufen am 13. Januar 2008 (JavaScript erforderlich).

[Carey-2] 2,0 ^2,1 F. A. Carey: Organic Chemistry. 5. Auflage The McGraw Companies, 2001, S. 1059, Link

[jakubke-3] Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, S. 38-43, 1982, ISBN 3-527-25892-2.

[CRC_Handbook-4] Robert C. Weast (Hrsg.): CRC Handbook of Chemistry and Physics. 1. Student Edition. CRC Press, Boca Raton, Florida 1988, ISBN 0-8493-0740-6, S. C-706.

[Hardy-5] P. M. Hardy: The Protein Amino Acids. In: G. C. Barrett (Hrsg.): Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids. Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.

[6] W. Ternes, A. Täufel, L. Tunger, M. Zobel (Hrsg.): Lebensmittel-Lexikon. 4. Auflage. Behr’s Verlag, Hamburg 2005, ISBN 3-89947-165-2, S. 62f.

[7] Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 22. Ausgabe.

[8] NASA Researchers Make First Discovery of Life's Building Block in Comet nasa.gov, August 2009; Lebensbausteine aus dem All spektrum.de, August 2009 (abgerufen am 4. Oktober 2010).

[9] Jamie E. Elsila, et al.: Cometary glycine detected in samples returned by Stardust. Meteoritics & Planetary Science 44, Nr 9, 1323–1330 (2009), pdf online@gsfc.nasa.gov, abgerufen am 23. November 2011.

[Löffler/Petrides-10] Georg Löffler, Petro E. Petrides, Peter C. Heinrich: Biochemie & Pathobiochemie. Springer Medizin Verlag, Heidelberg 2006, ISBN 3-540-32680-4, S. 1040.

[Ebel-11] S. Ebel, H. J. Roth (Hrsg.): Lexikon der Pharmazie. Georg Thieme Verlag, 1987, ISBN 3-13-672201-9, S. 28.

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