Lysidin (Nukleosid)

Der Titel dieses Artikels ist mehrdeutig. Zum gleichnamigen Imidazolinderivat siehe Lysidin.

Strukturformel

Allgemeines

Name

Lysidin

Andere Namen

k²C (Kurzcode)
2-Amino-6-[4-amino-1-(3,4-dihydroxy-5-hydroxymethyl-tetrahydro-furan-2-yl)-1H-pyrimidin-2-ylidenamino]-hexansäure
4-Amino-2-(N(6)-lysino)-1-ribofuranosylpyrimidin

C₁₅H₂₅N₅O₆

144796-96-3

Eigenschaften

371,39 g·mol⁻¹

fest

Sicherheitshinweise

GHS-Gefahrstoffkennzeichnung ^[1]

keine Einstufung verfügbar

H- und P-Sätze

H: siehe oben

P: siehe oben

Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Lysidin (k²C) ist ein seltenes Nukleosid und kommt hauptsächlich in der tRNA vor. Es besteht aus einer β-D-Ribofuranose (Zucker) und einem Derivat des Cytidins, wobei die Carbonylgruppe durch die Aminosäure Lysin ersetzt wurde.

Eigenschaften

Bakterien entschlüsseln den Isoleucin-Codon AUA mit einer tRNA, die an der dritten Position des Anticodons (Position 34) von Cytidin auf Lysidin geändert wurde. Cytidin paart sich in der Regel mit Guanosin, Lysidin paart sich dagegen nur mit Adenosin. Uridin wurde an dieser Stelle nicht eingebaut, obwohl es der übliche Partner für Adenosin ist; es kann jedoch auch ein "Wobble-Basenpaar" mit Guanosin bilden. Daher sichert Lysidin durch seine Eindeutigkeit in der Basenpaarung eine bessere Zuverlässigkeit der Translation.^[2]^[3]

Cytidin-Guanosin-Basenpaar im Vergleich mit einem Lysidin-Adenosin-Basenpaar.
R = Ribose. Die Pfeile zeigen die Wasserstoffbrücken.

Einzelnachweise

↑ Diese Substanz wurde in Bezug auf ihre Gefährlichkeit entweder noch nicht eingestuft oder eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.
↑ K. Nakanishi, S. Fukai, Y. Ikeuchi, A. Soma, Y. Sekine, T. Suzuki, O. Nureki: „Structural basis for lysidine formation by ATP pyrophosphatase accompanied by a lysine-specific loop and a tRNA-recognition domain“, in: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2005, 102 (21), S. 7487–7492; PMID 15894617; PMC 1140429; doi:10.1073/pnas.0501003102.
↑ S. P. Salowe, J. Wiltsie, J. C. Hawkins, L. M. Sonatore: „The Catalytic Flexibility of tRNA^Ile-lysidine Synthetase Can Generate Alternative tRNA Substrates for Isoleucyl-tRNA Synthetase“, in: J. Biol. Chem., 2009, 284 (15), S. 9656–9662; PMID 19233850; PMC 2665086; doi:10.1074/jbc.M809013200.

[NV-1] Diese Substanz wurde in Bezug auf ihre Gefährlichkeit entweder noch nicht eingestuft oder eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.

[2] K. Nakanishi, S. Fukai, Y. Ikeuchi, A. Soma, Y. Sekine, T. Suzuki, O. Nureki: „Structural basis for lysidine formation by ATP pyrophosphatase accompanied by a lysine-specific loop and a tRNA-recognition domain“, in: Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2005, 102 (21), S. 7487–7492; PMID 15894617; PMC 1140429; doi:10.1073/pnas.0501003102.

[3] S. P. Salowe, J. Wiltsie, J. C. Hawkins, L. M. Sonatore: „The Catalytic Flexibility of tRNA^Ile-lysidine Synthetase Can Generate Alternative tRNA Substrates for Isoleucyl-tRNA Synthetase“, in: J. Biol. Chem., 2009, 284 (15), S. 9656–9662; PMID 19233850; PMC 2665086; doi:10.1074/jbc.M809013200.

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