Kinase

Kinase

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Kinase

Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.7.-.- Transferase
Reaktionsart Phosphorylierung
Produkte Phospho-Substrat

Kinasen sind Enzyme, die einen Phosphatrest von einem Nucleosidtriphosphat (z. B. ATP) auf andere Substrate, dort insbesondere auf Hydroxygruppen (-OH), übertragen, und umgekehrt. So können andere Moleküle (z. B. Enzyme) aktiviert werden. Sie gehören neben den Aminotransferasen und Glykosyltransferasen zur Klasse der Transferasen. Nach dem EC-Nummer-Klassifikationssystem gehören sie in die Gruppe EC 2.7.

In der Geschichte der Biochemie war der Begriff „Kinase“ weiter gefasst. So wurden auch Enzyme als Kinasen bezeichnet, die Zymogene in Enzyme umwandeln. Ein Beispiel ist die klassische Enterokinase, die heute Enteropeptidase genannt wird.

Kinasen im Zuckerstoffwechsel

Eine Gruppe von Kinasen phosphoryliert Hydroxygruppen von Zuckermolekülen. Diese finden sich u. a. in beiden Phasen der Glykolyse

Proteinkinasen

Hauptartikel: Proteinkinase

Weitere Akzeptorgruppen für Kinasen sind die alkoholischen Aminosäurereste von Proteinen. Die modifizierenden Enzyme, Proteinkinasen, bilden in höheren Zellen die zweithäufigste Proteinklasse. Sie werden entweder nach der Art der modifizierten Gruppe (Serin, Threonin, Tyrosin) eingeteilt, oder nach ihrem Aktivierungsmechanismus (z. B. Proteinkinase A, Proteinkinase B (vergl. Insulin/zelluläre Wirkungen), Proteinkinase C, Proteinkinase G). Die Wirkung dieser Kinasen kann durch spezialisierte Protein-Phosphatasen wieder rückgängig gemacht werden.

Siehe auch

Weblinks