Wechselzahl

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Die Wechselzahl (engl. Turnover Frequency, abk. TOF) beschreibt in der Katalyse die Anzahl an Formelumsätzen pro Zeiteinheit, die ein bestimmter Katalysator beschleunigen kann. Sie ist ein Maß für die Effizienz eines Katalysators und beschreibt die Anzahl der katalytischen Zyklen, die ein Edukt pro Zeiteinheit und katalytisch aktivem Zentrum durchläuft.

Homogene metallorganische Komplexkatalyse

In der homogenen metallorganischen Komplexkatalyse ist in der Regel jedes Komplexmolekül katalytisch aktiv. Gemessen wird die Wechselzahl zum Beispiel als die volumetrische Reaktionsrate in mol_Edukt m^-3 s^-1 pro katalytisch aktivem Komplex in mol_Katalysator m^-3. Die SI-Einheit der Wechselzahl ist damit s^-1.

Heterogene Katalyse

In der heterogenen Katalyse wird die Wechselzahl als Umsatz pro aktivem Zentrum pro Katalysatorvolumen bestimmt. Die Zahl der aktiven Metallzentren ist dabei zum Beispiel durch Wasserstoff- oder Kohlenmonoxidadsorption bestimmbar, die Zahl der aktiven Säurezentren zum Beispiel durch die Adsorption von Ammoniak.^[1]

Biokatalyse

In der Biochemie charakterisiert die Wechselzahl, zusammen mit der Michaelis-Menten-Konstante, die Leistungsfähigkeit eines einzelnen Enzymmoleküls. Bei enzymatischen Reaktionen wird statt der Gesamtzahl an möglichen Umsätzen die Anzahl der Umsätze pro Zeiteinheit bestimmt. Damit ist die Wechselzahl in diesem Zusammenhang die Geschwindigkeitskonstante der enzymatischen Reaktion. Daher wird hier auch von molekularer Aktivität (k_cat) gesprochen. Mathematisch betrachtet beschreibt der Wert also das Maximum des Enzymumsatzes pro Zeit, der durch weitere Substratgabe nicht mehr steigerbar ist.

Beispiele aus der Biochemie

Wechselzahlen bewegen sich im Bereich von etwa 0,5 s^-1 (Lysozym) und 1.000.000 s^-1 (Carboanhydrase). Der Quotient aus Wechselzahl (k_cat) und Michaelis-Menten-Konstante (K_m) beschreibt die katalytische Effizienz.

Tabelle
Enzym	Substrat	Wechselzahl (k_cat) [s⁻¹]	k_cat / K_m [s⁻¹·mol⁻¹·l]	Quelle
Carboanhydrase	CO₂	1.000.000	76.000.000	^[2]
"	HCO₃⁻	200.000	10.000.000	"
Katalase	H₂O₂	10.000.000?	400.000.000?
Acetylcholinesterase	AcCh	750	50.000.000	^[3]
Urease	Harnstoff	3.000	1.250.000	^[4]
Fumarase	Fumarat	1150	5.560.000	^[5]
"	S-Malat	600	700.000	"
Kinasen	ATP	1.000	-	?
Trypsin, Chymotrypsin	Proteine	100–1.000	-	?
Dehydrogenasen	NADH, H⁺, FADH₂	1.000	-	?
DNA-Polymerasen	DNA, NTP	10–10.000	-	?
- Pol I	"	15	-	?
- Pol III	"	10.000	-	?
Myosin-ATPase	ATP	100	-	?
humane Aldolase A	Fructose-1,6-bisphosphat	60	1.150.000	^[6]
"	Fructose-1-phosphat	1,3	50	"
humane Aldolase B	Fructose-1,6-bisphosphat	13	1.100.000	"
"	Fructose-1-phosphat	11	3.000	"
humane Aldolase C	Fructose-1,6-bisphosphat	20	1.500.000	"
"	Fructose-1-phosphat	2,7	150	"
Lysozym	Murein	0,5	-	?

Einzelnachweise

↑ M. Boudart: Turnover Rates in Heterogeneous Catalysis. In: Chemical Reviews. 95, 1995, S. 661–666, doi:10.1021/cr00035a009.
↑ "The Catalytic Properties of Murine Carbonic Anhydrase VII"; Earnhardt,JN et al., Biochemistry 37 (1998), Seite 10837–10845 doi:10.1021/bi980046t (englisch)
↑ "Influence of the Water Structure on the Acetylcholinesterase Efficiency"; Angela S. F. Ramos und Simone Techert; Biophys J. 89 (2005), Seite 1990–2003 doi:10.1529/biophysj.104.055798 (englisch)
↑ "Kinetic and Structural Characterization of Urease Active Site Variants"; Matthew A. Pearson et al., Biochemistry 39 (2000), Seite 8575–8584, doi:10.1021/bi000613o (englisch)
↑ "X-ray crystallographic and kinetic correlation of a clinically observed human fumarase mutation"; Marcel Estévez et al., Protein Science 11 (2002), Seite 1552–1557 doi:10.1110/ps.0201602 (englisch)
↑ "Human Aldolase C: Characterization of the Recombinant Enzyme Expressed in Escherichia coli"; Takahiro Kusakabe et al., J. Biochem. 115 (1994), Nummer 6, Seite 1172–1177 PMID 7982900 (englisch)

Siehe auch

Enzymkinetik
Michaelis-Menten-Theorie
Katalytische Produktivität

[1] M. Boudart: Turnover Rates in Heterogeneous Catalysis. In: Chemical Reviews. 95, 1995, S. 661–666, doi:10.1021/cr00035a009.

[rMCAVII-2] "The Catalytic Properties of Murine Carbonic Anhydrase VII"; Earnhardt,JN et al., Biochemistry 37 (1998), Seite 10837–10845 doi:10.1021/bi980046t (englisch)

[Aal_AcCh-3] "Influence of the Water Structure on the Acetylcholinesterase Efficiency"; Angela S. F. Ramos und Simone Techert; Biophys J. 89 (2005), Seite 1990–2003 doi:10.1529/biophysj.104.055798 (englisch)

[Urease-4] "Kinetic and Structural Characterization of Urease Active Site Variants"; Matthew A. Pearson et al., Biochemistry 39 (2000), Seite 8575–8584, doi:10.1021/bi000613o (englisch)

[huFumC-5] "X-ray crystallographic and kinetic correlation of a clinically observed human fumarase mutation"; Marcel Estévez et al., Protein Science 11 (2002), Seite 1552–1557 doi:10.1110/ps.0201602 (englisch)

[Aldolase-6] "Human Aldolase C: Characterization of the Recombinant Enzyme Expressed in Escherichia coli"; Takahiro Kusakabe et al., J. Biochem. 115 (1994), Nummer 6, Seite 1172–1177 PMID 7982900 (englisch)

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