Tubuline sind Proteine, die in den Zellen von Eukaryoten vorkommen. Sie sind etwa 55 kDa schwer und 450 Aminosäuren lang. Es sind allein beim Mensch über hundert paraloge Isoformen bekannt, die in sechs Hauptgruppen (α, β, γ, δ, ε, ζ) eingeteilt werden. Die wichtigsten Formen des Tubulins, die α- und β-Tubuline, sind Hauptbestandteil der Mikrotubuli.[1]
Vorkommen
Tubuline kommen nicht in Bakterien vor, allerdings ein homologer Vorläufer, das Protein FtsZ. Tubuline benötigen das Chaperon CCT zur Faltung und können daher nicht rekombinant in Bakterien hergestellt werden.
Formen
α- und β-Tubulin
α- und β-Tubuline sind kugelförmige Proteine, welche sich mit Hilfe einer nicht kovalenten Bindung zu einem Heterodimer verbinden können. Diese Heterodimere, welche sich dann zu den sogenannten Protofilamenten zusammenlagern, sind dann in der Lage, sich zu helikalen Hohlkörpern, den so genannten Mikrotubuli zusammenzulagern. Ursprungspunkt dieser rund 25 Nanometer[2] dicken Mikrotubuli sind die „microtubule organizing center“ (MTOC). Es sind 13 Protofilamente nötig, um eine Drehung der Helix zu erzeugen.
An den Enden eines Mikrotubulus befinden sich jeweils α-Tubulin bzw. β-Tubulin, das α-Tubulin-Ende ist negativ geladen, das β-Tubulin positiv [2]. α- und β-Tubulin sind in der Lage GTP zu binden. Bei α-Tubulin der Protofilamente wird das GTP an der Dimergrenzfläche von einem Loop des β-Tubulin eingeschlossen und so vor der Hydrolyse geschützt. Das GTP des β-Tubulin wird allerdings kurz nach der Anlagerung an ein weiteres Protofilament zu GDP hydrolysiert. Dies beeinträchtigt die Stabilität der Mikrotubuli negativ und führt dazu, dass die Mikrotubuli leichter vom Minus-Ende in Richtung Plus-Ende depolymerisiert und somit abgebaut werden können. Beide Vorgänge (Polymerisation und Depolymerisation) laufen in der Zelle gleichzeitig ab und begründen damit die Dynamik des Mikrotubuli-Netzwerkes. Diese Eigenschaft der Mikrotubuli wird als dynamische Instabilität bezeichnet.
γ-Tubulin
Gamma-Tubulin ist kein Baustein der Mikrotubuli. Es ist vielmehr an der Keimung neuer Mikrotubuli am Zentrosom und den Basalkörpern beteiligt. Gamma-Tubulin bildet dabei einen großen ringförmigen Proteinkomplex mit weiteren Proteinen. Dieser sogenannte „Gamma-Tubulin-Ring-Complex“ (gammaTuRC) kann die Polymerisation von alpha- und beta-Tubulin zur Bildung von Mikrotubuli bewirken.
δ- und ε-Tubulin
δ- und ε- Tubulin findet man in den Zentriolen tierischer Zellen. Es wird vermutet, dass sie eine Rolle bei der Ausbildung der Mitosespindel spielen.
ζ-Tubulin
ζ-Tubulin ist nur in Parasiten bekannt. Eine Teilsequenz wurde in Krallenfröschen Xenopus gefunden.[3]
Literatur
- Bruce Alberts u.a.: Molekularbiologie der Zelle. 4. Auflage. Wiley-VCH., Weinheim 2003, ISBN 3-527-30492-4.
- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Stryer Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, München 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5
- Martin Pilhofer, Bakterielle Tubuline und Zellteilung in Prosthecobacter, VAAM-Promotionspreis 2009
Einzelnachweise
- ↑ INTERPRO-Eintrag zu Tubulinen allgemein
- ↑ 2,0 2,1 William J. Lennarz, M. Daniel Lane (Hrsg.): Encyclopedia of Biological Chemistry, Bd. 1, S. 372, ISBN 0124437109, 2004
- ↑ INTERPRO: ζ-Tubulin
