Hydrophober Effekt

|Der hydrophobe Effekt entsteht wenn sich unpolare und elektrisch ungeladene Atome, Moleküle oder Molekülgruppen (als Teile von größeren Molekülen) in wässriger Lösung befinden.^[1] Er bezeichnet unter anderem die dann mögliche Zusammenlagerung ("hydrophobe Assoziation") von unpolaren Molekülen im Wasser und wässrigen Lösungen.

Die Ursache des Effektes liegt in der Tatsache, dass die Wassermoleküle in der direkten Nachbarschaft keine Wasserstoffbrückenbindungen zu einem unpolaren Molekül bilden können und sich daher untereinander etwas stärker binden als im "freien" Wasser. Diese angrenzenden Wassermoleküle sind also leicht höher geordnet und deshalb eingeschränkter in ihrer translatorischen und rotatorischen Bewegung. In der Solvathülle von kleinen unpolaren Teilchen beträgt diese Verlangsamung bei Zimmertemperatur einige 10 %, zum Beispiel beim Edelgas Xenon 30 %.^[2] Bei größeren unpolaren Molekülen kann eine Verlangsamung der Rotation und Diffusion des Wassers in der Solvatsphäre auch um einen Faktor 2 bis 4 vorkommen. Das bedeutet z.B., dass die Umorientierungskorrelationszeit des Wassers bei 25 °C von 2 Picosekunden auf 4 bis 8 Picosekunden ansteigt. Es handelt sich also insgesamt nicht um eine dramatische Einschränkung der lokalen Wasserbeweglichkeit, wie früher vermutet wurde. Man spricht im Zusammenhang mit dieser besonderen Solvatsphäre auch von "hydrophober Hydratation" der unpolaren Spezies.

Weil nach dem 2. Hauptsatz der Thermodynamik die Entropie in einem abgeschlossenen System nie abnehmen kann, lagern sich mehrere hydrophob hydratisierte, unpolare Moleküle zusammen. Das verringert die Oberfläche zum Wasser und damit die Anzahl der geordneteren Wassermoleküle im Medium. Dadurch steigt die Entropie. --- Diese hydrophobe Assoziation ist bei bestimmten (z.B.länglichen) Molekülen die Grundlage der Biomembranbildung.

• Es steigt die Entropie an durch die Freisetzung der Lösungsmittelmoleküle, aber es resultiert auch ein Enthalpiegewinn durch stärkere Wechselwirkungen zwischen den freigesetzten Lösemittelmolekülen (bei Wasser vor allem Dipol-Dipol-Wechselwirkungen).
• Es gibt demnach keine hydrophobe Kraft, der Effekt basiert auf polaren Wechselwirkungen.

Bei der Proteinfaltung ist der hydrophobe Effekt sehr wichtig. Denn obwohl die Entropie des Proteins durch dessen Faltung stark abnimmt, überwiegt der Entropiegewinn im umgebenden wässrigen Medium. Somit geht die Faltung „von selbst“ und bedarf keiner weiteren Energiezufuhr. Bringt man Zusatzstoffe, zum Beispiel Salze, in die wässrige Lösung, so wird der hydrophobe Effekt dadurch verändert, er kann sowohl verstärkt als auch verringert werden.^[3] Zugabe von größeren Mengen an Harnstoff z.B. führt zu einer Denaturierung von Proteinen. Die Stärke des Einflusses von Salzen und damit von im Wasser gelösten Ionen auf den hydrophoben Effekt, wird durch die sogenannte "Hofmeister-Reihe" charakterisiert, eine schon seit dem 19. Jahrhundert empirisch ermittelte und damit bekannte Ionen-Reihenfolge, welche aber bis heute noch nicht vollständig theoretisch verstanden ist.

Einzelnachweise