Dihydrolipoyl-Transsuccinylase

Dihydrolipoyl-Transsuccinylase

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 453 Aminosäuren
Kofaktor 2 Lipoat
Bezeichner
Gen-Name DLST
Externe IDs OMIM: 126063 UniProtP36957
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.3.1.61  Transferase
Reaktionsart Übertragung eines Succinylrests
Substrat CoA + Enzym-N(6)-(S-Succinyldihydrolipoyl)lysin
Produkte Succinyl-CoA + Enzym-N(6)-(Dihydrolipoyl)lysin
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten

Die Dihydrolipoyl-Transsuccinylase (KDH-E2) (exakt: Dihydrolipoyllysinrest-Succinyltransferase) ist ein Enzym und einer der drei Bestandteile des Ketoglutarat-Dehydrogenase-Enzymkomplexes, der unentbehrlich im Citratzyklus und im Lysinabbau der Eukaryoten und mancher Bakterien ist. KDH-E2 katalysiert die Übertragung des Succinylrests von dem zum Enzym gehörenden Dihydrolipoyllysin-Aminosäurerest auf ein Coenzym A-Molekül. Sie fungiert damit analog zur Dihydrolipoyl-Transacetylase im Pyruvatdehydrogenase-Komplex (PDH-E2), weist jedoch keine Bindedomänen für die E1- und E3-Einheit auf. KDH-E2 bildet 24-mere mit Oktaeder-Symmetrie.[1][2]

Eine geringere Produktion der KDH-E2 im Alter oder durch Mutation ist möglicherweise Ursache für neurodegenerative Erkrankungen.[3][4]

Literatur

  • S. Matuda, T. Arimura u.a.: A novel protein found in the I bands of myofibrils is produced by alternative splicing of the DLST gene. In: Biochimica et biophysica acta Band 1800, Nummer 1, Januar 2010, S. 31–39. doi:10.1016/j.bbagen.2009.10.003. PMID 19819302.
  • G. E. Gibson, J. P. Blass u.a.: The alpha-ketoglutarate-dehydrogenase complex: a mediator between mitochondria and oxidative stress in neurodegeneration. In: Molecular neurobiology Band 31, Nummer 1–3, 2005, S. 43–63. doi:10.1385/MN:31:1-3:043. PMID 15953811. (Review).

Einzelnachweise

  1. UniProt P36957
  2. Dihydrolipoyl-Transsuccinylase bei Online Mendelian Inheritance in Man
  3. L. Yang, Q. Shi u.a.: Mice deficient in dihydrolipoyl succinyl transferase show increased vulnerability to mitochondrial toxins. In: Neurobiology of disease Band 36, Nummer 2, November 2009, S. 320–330. doi:10.1016/j.nbd.2009.07.023. PMID 19660549.
  4. M. Dumont, D. J. Ho u.a.: Mitochondrial dihydrolipoyl succinyltransferase deficiency accelerates amyloid pathology and memory deficit in a transgenic mouse model of amyloid deposition. In: Free radical biology & medicine Band 47, Nummer 7, Oktober 2009, S. 1019–1027. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2009.07.008. PMID 19596066. PMC 276114.

Weblinks

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