N-Terminus


N-Terminus

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Ein Tetrapeptid (wie zum Beispiel Val-Gly-Ser-Ala) mit
grün markierter N-terminaler α-Aminosäure (im Beispiel: L-Valin) und blau markierter C-terminaler α-Aminosäure (im Beispiel: L-Alanin).

Als N-Terminus oder Amino-Terminus wird jenes Ende eines Proteins oder Polypeptids bezeichnet, welches bei Eukaryoten und Archaeen eine Aminosäure mit einer freien Aminogruppe (NH2) besitzt. Bei Bakterien beginnen neusynthetisierte Proteine dagegen mit N-Formylmethionin (fMet), bei dem die Aminogruppe formyliert ist.[1]

Das Ribosom startet die Proteinbiosynthese am N-Terminus mit einem Methionin als erster Aminosäure des neu zu bildenden Proteins. Der N-Terminus bleibt zunächst unmodifiziert, während die Carboxygruppe der Aminosäure über eine Peptidbindung mit der NH2-Gruppe der nächsten Aminosäure kovalent verknüpft wird. Die freie Aminogruppe gibt dem N-Terminus den Namen, kann jedoch später während und nach der Translation verschiedentlich modifiziert werden. So wird der N-Terminus in Eukaryoten häufig im Zuge einer posttranslationalen Modifikation durch eine Acetylase acetyliert. Spezifischere N-terminale Modifikationen sind z. B. das Abspalten von Teilen durch Proteolyse oder das nachträgliche Anhängen von Aminosäuren, wie bei der Arginylierung. Durch die Proteolyse eines Proteins können aus dessen C-terminalem Fragment neue Proteine entstehen, deren N-Terminale Aminosäure kein Methionin mehr ist.

Das entgegengesetzte Molekülende eines beliebigen Peptids wird als Carboxy-Terminus (kurz C-Terminus) bezeichnet.[2]

Literatur

Einzelnachweise

  1. Michael T. Madigan, John M. Martinko: Brock Mikrobiologie 11. Auflage, Pearson Studium, München 2006, ISBN 3-8273-7187-2.
  2. Brockhaus ABC Chemie, VEB F. A. Brockhaus Verlag Leipzig 1965, S. 1031−1033.