N-Terminus

Ein Tetrapeptid (wie zum Beispiel Val-Gly-Ser-Ala) mit
grün markierter N-terminaler α-Aminosäure (im Beispiel: L-Valin) und blau markierter C-terminaler α-Aminosäure (im Beispiel: L-Alanin).

Als N-Terminus oder Amino-Terminus wird jenes Ende eines Proteins oder Polypeptids bezeichnet, welches bei Eukaryoten und Archaeen eine Aminosäure mit einer freien Aminogruppe (NH₂) besitzt. Bei Bakterien beginnen neusynthetisierte Proteine dagegen mit N-Formylmethionin (fMet), bei dem die Aminogruppe formyliert ist.^[1]

Das Ribosom startet die Proteinbiosynthese am N-Terminus mit einem Methionin als erster Aminosäure des neu zu bildenden Proteins. Der N-Terminus bleibt zunächst unmodifiziert, während die Carboxygruppe der Aminosäure über eine Peptidbindung mit der NH₂-Gruppe der nächsten Aminosäure kovalent verknüpft wird. Die freie Aminogruppe gibt dem N-Terminus den Namen, kann jedoch später während und nach der Translation verschiedentlich modifiziert werden. So wird der N-Terminus in Eukaryoten häufig im Zuge einer posttranslationalen Modifikation durch eine Acetylase acetyliert. Spezifischere N-terminale Modifikationen sind z. B. das Abspalten von Teilen durch Proteolyse oder das nachträgliche Anhängen von Aminosäuren, wie bei der Arginylierung. Durch die Proteolyse eines Proteins können aus dessen C-terminalem Fragment neue Proteine entstehen, deren N-Terminale Aminosäure kein Methionin mehr ist.

Das entgegengesetzte Molekülende eines beliebigen Peptids wird als Carboxy-Terminus (kurz C-Terminus) bezeichnet.^[2]

Literatur

• Hans Beyer, Wolfgang Walter: Lehrbuch der organischen Chemie S. Hirzel Verlag, Stuttgart, 19. Auflage, ISBN 3-7776-0356-2.
• W. C. Chan, P. D. White: Fmoc Solid Phase Peptide Synthesis. Reprint 2004, Oxford University Press, ISBN 0-19-963724-5.

Einzelnachweise