Shiga-Toxin
| Shiga-Toxin, Untereinheit B (Shigella dysenteriae) | ||
|---|---|---|
|
| ||
| Bändermodell des B-Pentamers nach PDB 1DM0 | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 69 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Pentamer | |
| Präkursor | (89 aas) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | stxB | |
| Externe IDs | UniProt: Q7BQ98 | |
| Transporter-Klassifikation | ||
| TCDB | 1.C.54.1.1 | |
| Bezeichnung | Shigatoxin-B Familie | |
| Shiga-Toxin, Untereinheit A (Shigella dysenteriae) | ||
|---|---|---|
|
| ||
| Oberflächenmodell von A+5B nach PDB 1DM0 | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 293 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | stxA | |
| Externe IDs | UniProt: Q9FBI2 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.2.2.22 Glykosidase | |
| Reaktionsart | Hydrolyse | |
| Substrat | N-Glykosid eines Adenin in 28S rRNA | |
| Produkte | defekte 28S rRNA | |
Shiga-Toxine heißen nach dem japanischen Bakteriologen Kiyoshi Shiga benannte zytotoxische Proteine, produziert von Shigella dysenteriae, dem Erreger der Shigellosen oder Bakterienruhr, und nahe verwandte Proteine, die von Escherichia coli (Enterohämorrhagische Escherichia coli) produziert werden (Vero-Toxine).
Das gesamte Shiga-Toxin besitzt eine Molmasse von rund 70.000 Dalton[1]; das Protein besteht aus zwei verschiedenen Untereinheiten, die über Disulfidbrücken miteinander verbunden sind. Die B-Untereinheit (7,6 kDa) ist fünffach vorhanden und sorgt für die Bindung an die Zelloberfläche und dafür, dass die A-Untereinheit (etwa 30 kDa[1]) in das Zellinnere geschleust wird, wo diese die Eiweißsynthese durch Spaltung der 28s-rRNA der Ribosomen hemmt. Es besitzt einen ausgeprägten Neurotropismus.
Shiga-Toxine zählen zu den Lektinen. Sie sind keine Enterotoxine und nicht für den Durchfall bei der Bakterienruhr verantwortlich, sondern – wie die ähnlichen Vero-Toxine – für deren hämolytischen Verlauf.
Einzelnachweise
- ↑ 1,0 1,1 Thieme Chemistry (Hrsg.): Eintrag zu Shiga-Toxin im Römpp Online. Version 3.29. Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2012, abgerufen am 28. Mai 2011.