Schweineleberesterase

Schweineleberesterase (engl. pig liver esterase, PLE) ist ein aus der Leber von Schweinen gewonnenes Enzym.

Beschreibung

Schweineleberesterase wird durch Extraktion mit organischen Lösungsmitteln aus Schweinelebern gewonnen.^[2] Es ist ein leicht bräunliches Pulver, das sich gut in Wasser lösen lässt.

Das Enzym existiert in drei Isoformen: Die α-Untereinheit hat eine molaren Masse von 58,2 kDa, die β-Untereinheit weist 59,7 kDa und die γ-Untereinheit 61,4 kDa auf. Die Schweineleberesterase selbst besteht aus drei Untereinheiten aller drei Isoenzyme. Die Hauptkomponenten des Naturproduktes sind ααα, ααγ, αγγ und γγγ. Die verschiedenen Varianten weisen auch eine unterschiedliche Substratspezifität auf.^[3] Die α-Untereinheit hat im Vergleich zur γ-Untereinheit einen geringeren Anteil an Asparaginsäure und dafür einen höheren an Arginin.^[4] Seit 2001 gibt es neben dem Schweineleberextrakt auch eine rekombinant hergestellte Schweineleberesterase.^[5][6][7]

Verwendung

Die Schweineleberesterase ist die am häufigsten und vielseitigsten in der synthetischen Chemie verwendete Esterase. Eine Reihe von Reaktionen können mit Hilfe von Schweineleberesterase stereoselektiv durchgeführt werden.^{[8][5][9] [10][11][12][13]}

Das Enzym kann dabei auch an einem polymeren Träger, wie beispielsweise Polyacrylamid-Gele (Eupergit^®), immobilisiert werden.^[14] Die Aktivität des Enzymes wird dadurch geringfügig beeinträchtigt und erreicht etwa 68 % des Wertes der nicht immobilisierten Schweineleberesterase.^[15]

Inhibitoren

Trifluormethylketone, wie beispielsweise 1,1,1-Trifluor-4-phenylbutan-2-on, sind in der Lage das Enzym zu inhibieren.^[16][17]

Weiterführende Literatur

• M. Hermann u. a.: Alternative pig liver esterase (APLE) - cloning, identification and functional expression in Pichia pastoris of a versatile new biocatalyst. In: J Biotechnol 133, 2008, S. 301–310. PMID 18078679
• A. Hummel u. a.: Isoenzymes of pig-liver esterase reveal striking differences in enantioselectivities. In: Angew Chem Int Ed Engl 46, 2007, S. 8492–8494. PMID 17902087
• E. Brüsehaber u. a.: Identification of pig liver esterase variants by tandem mass spectroscopy analysis and their characterization. In: Appl Microbiol Biotechnol 76, 2007, S. 853–859. PMID 17593363
• R. N. Patel: Microbial/enzymatic synthesis of chiral drug intermediates. In: Adv Appl Microbiol 47, 2000, S. 33–78. PMID 12876794 (Review)
• S. Niwayama u. a.: A Novel Chemicoenzymic Rearrangement by Asymmetric Hydrolysis with Pig Liver Esterase. In: JACS 116, 1994, S. 3290–3295. doi:10.1021/ja00087a015
• L. K. P. Lam u. a.: Enzymes in organic synthesis. 42. Investigation of the effects of the isozymal composition of pig liver esterase on its stereoselectivity in preparative-scale ester hydrolysis of asymmetric synthetic value. In: JACS 110, 1988, S. 4409–4411. doi:10.1021/ja00221a049
• R. C. Augusteyn u. a.: On the homology of the active-site peptides of liver carboxylesterases. In: Biochim Biophys Acta 171, 1969, S. 128–137. PMID 4884138
• A. J. Adler und G. B. Kistiakowsky: Kinetics of Pig Liver Esterase Catalysis. In: JACS 84, 1962, S. 695–703. doi:10.1021/ja00864a001
• G. B. Kistiakowsky und P. C. Mangelsdorf: The Kinetics of Ester Hydrolysis by Liver Esterase. In: JACS 78, 1956, S. 2964–2969. doi: 10.1021/ja01594a012

Weblinks

• Datenblatt Esterase from porcine liver bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 14. Juni 2011.
• Brenda-Enzymes (englisch)

Einzelnachweise