Reelin
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- Peptidase
| Reelin | ||
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| Bändermodell des Reelin-Fragments aus Maus (AS 1222–1597) nach PDB 2DDU | ||
| Vorhandene Strukturdaten: 2ddu, 2e26 | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 3435 Aminosäuren; 386 kDa | |
| Isoformen | 2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | RELN; RL | |
| Externe IDs | OMIM: 600514 MGI: 103022 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.21.- Serinprotease | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Maus | |
| Entrez | 5649 | 19699 |
| Ensembl | ENSG00000189056 | ENSMUSG00000042453 |
| UniProt | P78509 | Q148P9 |
| Refseq (mRNA) | NM_005045 | NM_011261 |
| Refseq (Protein) | NP_005036 | NP_035391 |
| Genlocus | Chr 7: 102.9 - 103.42 Mb | Chr 5: 21.4 - 21.86 Mb |
| PubMed-Suche | 5649 | 19699 |
Reelin ist ein Glykoprotein, das im Säugetier-ZNS an der Differenzierung und Migration von Neuronen beteiligt ist.
Entscheidende Bedeutung hat es zum Beispiel für die Reifung des Hippocampus, bei dem die scharfe Schichtung verschiedener Neurone essentiell für dessen Funktionalität ist. Dort wird es von Cajal-Rezius-Zellen gebildet. Für Reelin sind bisher zwei Rezeptoren bekannt, die man bisher nur aus dem Lipid-Stoffwechsel kannte. Der eine ist der Apolipoproteinrezeptor 2 (APOER2) und der andere der Rezeptor des Very Low Density Lipoproteins (VLDLR). Über Unterschiede der beiden weiß man noch sehr wenig.
Bei Reelin-Knock-Out-Mäusen (Reeler-Mäuse), zwar lebensfähig, sieht man in Schnitten des Hippocampus deutlich die ungelenkte Zellmigration, die in Co-Kulturen mit Reelin-Produzierenden Hippocampi teilweise wieder gelenkt werden kann.
Literatur
Förster, E. et al. (2006): Laminating the hippocampus. In: Nat. Rev. Neurosci. 7(4):259-267. PMID 16543914 doi:10.1038/nrn1882 PDF
Weblinks
Commons: Reelin – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien