Polyphenoloxidase
| Phenolase der Süßkartoffel (Ipomoea batatas) | ||
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— | ||
| Vorhandene Strukturdaten: 1bt1, 1bt2, 1bt3, 1bug | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 496 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
| Kofaktor | 2 Kupfer | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | UniProt: Q9ZP19 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.10.3.1 Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Oxidation | |
| Substrat | 2 Mono/Diphenol + O2 | |
| Produkte | 2 o-Dichinon + 2 H2O | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Pflanzen | |
Phenolase, genauer chloroplastische Polyphenoloxidase (PPO), früher: Catecholoxidase, heißt das Homolog der Tyrosinase in Pflanzen. Zusätzlich zu den Reaktionen der Tyrosinase ist sie in der Lage, Phenole und Catechole zu oxidieren. Diese Reaktionen sind verantwortlich für die Bräunung von Pflanzenmaterial nach Verletzung und Kontakt mit Luftsauerstoff. Die entstehenden Chinone sind giftig für pathogene Mikroorganismen.[1]
Enzymatische Katalyse
Bei der Oxidation von Brenzcatechin in Anwesenheit von Phenolase als Katalysator wird das Diphenol in Benzochinon umgewandelt:
Einzelnachweise
- ↑ Mayer AM: Polyphenol oxidases in plants and fungi: going places? A review. In: Phytochemistry. 67, Nr. 21, November 2006, S. 2318–2331. doi:10.1016/j.phytochem.2006.08.006. PMID 16973188.