Papain
| Papain | ||
|---|---|---|
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| Vorhandene Strukturdaten: 1cvz, 1khp, 1pad, 1pip, 1pop, 1ppd, 1stf, 2cio, 2pad, 4pad, 5pad, 6pad, 9pap | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 212 Aminosäuren | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | UniProt: P00784 CAS-Nummer: 9001-73-4 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.22.2 Peptidase | |
| MEROPS | C01.001 | |
| Reaktionsart | Hydrolyse | |
| Substrat | Peptide -/l/-/-+-/-/-/- | |
| Produkte | Peptide | |
Papain ist ein Enzym, das natürlich in relativ hoher Konzentration in der noch grünlichen Schale und den Kernen der Obstfrucht Papaya vorkommt und daraus gewonnen wird. Es ist unentbehrlich für die Pflanze bei der Abwehr von Schädlingen.[1]
Das Enzym hat eine breite eiweißspaltende Wirkung und gehört zur Gruppe der Cysteinproteasen. Es wird in der Küche als Zartmacher für Fleisch verwendet. Beim Bierbrauen wird Papain teilweise zum Verhindern der Eintrübung des Bieres verwendet. Das Bier entspricht somit aber nicht mehr dem deutschen Reinheitsgebot. In der Textiltechnik wird Papain als Hilfsmittel bei der Herstellung von Wolle und Seide zur Verhinderung des Verfilzens und Schrumpfens verwendet.
In der Transfusionsmedizin kann Papain zur Identifikation des Duffy-Faktors genutzt werden[2].
Als Therapeutikum in der Alternativmedizin werden diesem Stoff Heilwirkungen bei der Ausheilung eines Leidens (sogenanntes „offenes Bein“) im Anfangsstadium zugeschrieben. Papain soll weiterhin auch Fibrin an den Gefäßinnenwänden geringfügig abbauen, so dass die Häufigkeit von Thrombosen verringert sei. Angeblich soll es auch eine aufhellende Wirkung bei Zähnen haben. Für die beschriebenen Wirkungen liegen allerdings keine ausreichenden experimentellen Ergebnisse vor [3].
Die enzymatische Aktivität des Papaya-Fruchtsafts wurde 1878 entdeckt. Die Proteinstruktur wurde, als eine der ersten, im Jahr 1968 aufgeklärt. Die vollständige Aminosäuresequenz von Papain wurde 1969 entschlüsselt.[4][5][6][7]
Einzelnachweise
- ↑ Konno K, Hirayama C, Nakamura M, et al: Papain protects papaya trees from herbivorous insects: role of cysteine proteases in latex. In: Plant J.. 37, Nr. 3, Februar 2004, S. 370–8. PMID 14731257.
- ↑ Universitätsklinikum Würzburg, Vorlesung Transfusionsmedzin
- ↑ Bundesanzeiger vom 25. August 1994, Heftnummer. 160, ATC-Code P02CX
- ↑ Wittmack,H.: The fermentative action of the juice of the fruit of Carica papaya. Pharm J Trans (1878) 9, 449.
- ↑ Wurtz,A. und Bouchut,E.: Sur le ferment digestif du Carica papaya. C R Acad Sci Hebd Seances Acad Sci D (1879) 89, 425-430.
- ↑ Drenth J, Jansonius JN, Koekoek R, Swen HM, Wolthers BG: Structure of papain. In: Nature. 218, Nr. 5145, Juni 1968, S. 929–32. doi:10.1038/218929a0. PMID 5681232.
- ↑ Husain SS, Lowe G: Completion of the amino acid sequence of papain. In: Biochem. J.. 114, Nr. 2, September 1969, S. 279–88. PMID 4898282. Volltext bei PMC: 1184853.
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