Argininosuccinat-Lyase
| Argininosuccinat-Lyase | ||
|---|---|---|
|
— | ||
| Vorhandene Strukturdaten: 1aos, 1k62 | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 464 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | ASL | |
| Externe IDs | OMIM: 608310 UniProt: P04424 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 4.3.2.1 Lyase | |
| Reaktionsart | Spaltung einer C-N-Bindung | |
| Substrat | Argininosuccinat | |
| Produkte | Fumarat + Arginin | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen[1] | |
Die Argininosuccinat-Lyase (ASL) ist das Enzym, das die Spaltung von Argininosuccinat in Arginin und Fumarat katalysiert. Diese Reaktion findet in allen Lebewesen als letzter Schritt der Arginin-Biosynthese statt, zählt aber auch in Wirbeltieren als Teilschritt des Harnstoffzyklus. Mutationen im ASL-Gen können ASL-Mangel verursachen, einem Harnstoffzyklusdefekt mit Ausscheidung von Argininobernsteinsäure im Urin.[2][3]
ASL eignet sich aufgrund seiner spezifischen Expression als Laborwert für Lebererkrankungen.[4]
Katalysierte Reaktion
⇔ 
+ 
Argininosuccinat zerfällt in Fumarat und Arginin.
Einzelnachweise
- ↑ Homologe bei OMA
- ↑ UniProt P04424
- ↑ Trevisson E, Salviati L, Baldoin MC, et al.: Argininosuccinate lyase deficiency: mutational spectrum in Italian patients and identification of a novel ASL pseudogene. In: Hum. Mutat.. 28, Nr. 7, Juli 2007, S. 694–702. doi:10.1002/humu.20498. PMID 17326097.
- ↑ Feng JF, Chen TM, Wen YA, Wang J, Tu ZG: Study of serum argininosuccinate lyase determination for diagnosis of liver diseases. In: J. Clin. Lab. Anal.. 22, Nr. 3, 2008, S. 220–7. doi:10.1002/jcla.20245. PMID 18484660.
Weblinks
Wikibooks: Harnstoffzyklus – Lern- und Lehrmaterialien- reactome: argininosuccinate ↔ fumarate + arginine