11beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase 1

11beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase 1

11beta-Hydroxysteroid-Dehydrogenase 1

Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 291 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer; single-pass Membranprotein (ER)
Bezeichner
Gen-Name HSD11B1
Externe IDs OMIM: 600713 UniProt: P28845
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.1.1.146 Oxidoreduktase
Reaktionsart Dehydrierung
Substrat 11beta-Hydroxysteroid + NADP+
Produkte 11-Oxosteroid + NADPH/H+
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten[1]

11β-Hydroxysteroid-Dehydrogenase (11-DH) heißen Eukaryoten-Enzyme, die in Steroiden eine Hydroxygruppe an 11-Position zu einer Ketogruppe dehydrieren. Insbesondere 11-DH Isoform 1 katalysiert die Umwandlung von Cortison zu Cortisol (und umgekehrt) und spielt eine Rolle bei der Regulation der Cortison-Aktivität. Es handelt sich um ein Membranprotein des endoplasmatischen Retikulums, das im Mensch hauptsächlich in der Leber produziert wird. Mutationen im HSD11B1-Gen sind verantwortlich für das so genannte AME-Syndrom, eine Form des Hyperandrogenismus und seltene Erbkrankheit.[2]

Katalysierte Reaktion

Cortisol + NADP+ $ \leftrightharpoons $ Cortison + NADPH/H+

Cortisol wird zu Cortison dehydriert. Die Typ II-Isoform verwendet Nicotinamidadenindinukleotid ( NAD+) als Kofaktor.

Einer der bekannten Hemmstoffe dieser Reaktion ist 18alpha-Glycyrrhetinsäure, die in Lakritze enthalten ist.[3][4]

Einzelnachweise

  1. Homologe bei inParanoid
  2. UniProt P28845
  3. Tanahashi T., Mune T., Morita H. et al.: Glycyrrhizic acid suppresses type 2 11 beta-hydroxysteroid dehydrogenase expression in vivo.. In: J Steroid Biochem Mol Biol. 80, Nr. 4-5, April 2002, S. 441-7. PMID 11983491.
  4. Classen-Houben D., Schuster D., Da Cunha T. et al.: Selective inhibition of 11beta-hydroxysteroid dehydrogenase 1 by 18alpha-glycyrrhetinic acid but not 18beta-glycyrrhetinic acid.. In: J Steroid Biochem Mol Biol. 113, Nr. 3-5, Februar 2009, S. 248-52. doi:10.1016/j.jsbmb.2009.01.009. PMID 19429429.

Weblinks