Zellteilungsprotein FtsZ

FtsZ ist ein in Bakterien, manchen Archaeen und in den Chloroplasten von Pflanzen vorkommendes Protein, das als Strukturprotein bei der Zellteilung eine Rolle spielt. Es gilt als ein prokaryotisches Homolog des eukaryotischen Tubulins. FtsZ wird durch das gleichnamige Gen ftsZ kodiert.

Der Name FtsZ leitet sich von der Abkürzung für „Filamenting temperature-sensitive mutant Z“ ab; diese Mutanten von Escherichia coli wachsen als Folge eines Funktionsverlustes des ftsZ-Gens und der damit einhergehenden Unfähigkeit zur Zellteilung filamentös in die Länge.

Obwohl das Gen bereits 1950 von Y. Hirota et al. im Rahmen ihrer Untersuchungen an teilungsgestörten E. coli-Mutanten entdeckt wurde ^[2], wurde das FtsZ-Protein erst später als erster Vertreter des prokaryotischen Zytoskelettes beschrieben. 1991 postulierten Erfei Bi und Joseph Lutkenhaus die Beteiligung von FtsZ an der Bildung des so genannten Z-Rings ^[3]. Indem FtsZ einen Ring an der zukünftigen Position der Scheidewand bildet, zu welchem später weitere, teilungsrelevante Proteine rekrutiert werden, leitet es den bakteriellen Teilungsvorgang ein.

1998 wurden durch Ralf Reski et al. in Physcomitrella patens die ersten eukaryotischen FtsZ-Proteine entdeckt ^[4]. Diese Proteine spielen eine Rolle bei der Plastidenteilung; sie werden im Zellkern kodiert und weisen spezifische Signalsequenzen für den Import in Chloroplasten auf.

Einzelnachweise