Tropomyosin
| Tropomyosin | ||
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| Tropomyosin-Doppelhelix | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 568 = 284+284 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | α+β | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | TPM1, TPM2, TPM3, TPM4 | |
| Externe IDs | OMIM: 191010 UniProt: P09493 | |
| Übergeordnet | ||
| Mikrofilament | ||
| Gene Ontology | ||
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| QuickGO | ||
Tropomyosin ist ein fibrilliäres (fasriges) Strukturprotein, das an der Kontraktion der Muskelzellen beteiligt ist. Dieses dem Myosin ähnliche Protein wurde 1946 von Bailey entdeckt.
Tropomyosin ist ein stabförmiges Molekül, das etwa 400 Å lang ist, 20 Å breit ist und eine molekulare Masse von 65-70 kDa besitzt. Es besteht aus zwei Untereinheiten α, β, wobei es von α drei Isoformen gibt (α1, α3, α4). Im Skelettmuskel macht Tropomyosin etwa 3 % des Gesamt-Muskelproteins aus.
Veränderungen in den Genen, die für eine der Tropomyosin-Untereinheiten codieren, können erbliche Erkrankungen zur Folge haben:[1]
- α1:
- Hypertrophische Kardiomyopathie (CMH3)
- Dilatative Kardiomyopathie (CMD1Y)
- α3:
- Nemalin-Myopathie-1 (NEM1)
- Papilläres Schilddrüsenkarzinom (PACT)
- β:
- Nemalin-Myopathie-4 (NEM4)
- Arthrogryposis multiplex congenita (DA1)
Binden Calciumionen an Troponin C, so verändert der Troponin/Tropomyosin-Komplex seine Konformation und gibt so die Myosinbindungsstellen frei, was eine Kontraktion ermöglicht.[2]
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