Sirohäm
Sirohäm[1] besteht aus einem Porphyrin mit einem zentralen Eisenatom. Sirohäm wurde ursprünglich 1973 als prosthetische Gruppe NADPH-abhängigen Sulfitreduktase aus E. coli entdeckt und gilt damit als das erste entdeckte Bakteriochlorin.[2] Es unterscheidet sich von den anderen Hämen in der Art und Anzahl Seitenketten des Porphyrins. In der Natur kommt Sirohäm als Kofaktor in pflanzlichen und bakteriellen Nitritreduktasen [3][4] und in Sulfitreduktasen[5] vor.[6][7][8]
Biosynthese
Sirohäm wird biochemisch aus Uroporphyrinogen III gebildet.[9][10]
Uroporphyrinogen III ist auch ein Vorläufer von Protoporphyrin IX, das für die Chlorophyll sowie Häm-Biosynthesen verwendet wird. Uroporphyrinogen III wird durch eine S-Adenosylmethionin-abhängige Methyltransferasen[11] zu Dihydrosirohydrochlorin (Precorrin 1) methyliert. Nach Oxidation von Dihydrosirohydrochlorin wird Sirohydrochlorin (Precorrin 2) gebildet, wenngleich die verantwortliche Dehydrogenase [12] (in A. thaliana) noch identifiziert werden muss. Schließlich entsteht durch Einbau von zweiwertigem Eisen (Fe2+) Sirohäm. Diese Reaktion wird durch eine Sirohydrochlorin-Ferrochelatase[13] katalysiert.[14]
Einzelnachweise
- ↑ Eintrag von Sirohäm auf KEGG
- ↑ Siegel, LM. et al. (1973): Reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate-sulfite reductase of enterobacteria. I. The Escherichia coli hemoflavoprotein: molecular parameters and prosthetic groups. In: J Biol Chem 248(1); 251–64; PMID 4144254; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)
- ↑ EC 1.7.7.1
- ↑ EC 1.7.1.4
- ↑ EC 1.8.99.3
- ↑ Seki, Y. et al. (1981): Siroheme as an active catalyst in sulfite reduction. In: J Biochem. 90(5); 1487–92; PMID 7338517
- ↑ Murphy MJ. et al. (1974): Siroheme: a new prosthetic group participating in six-electron reduction reactions catalyzed by both sulfite and nitrite reductases. In: Proc Natl Acad Sci USA 71(3):612–6; PMID 4595566; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)
- ↑ Vega, JM. und Garrett, RH. (1975): Siroheme: a prosthetic group of the Neurospora crassa assimilatory nitrite reductase. In: J Biol Chem. 250(20); 7980-9; PMID 126995; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)
- ↑ Tanaka, R. und Tanaka, A. (2007): Tetrapyrrole Biosynthesis in Higher Plants. In: Annu Rev Plant Biol. 58; 321–46; PMID 17227226; doi:10.1146/annurev.arplant.57.032905.105448
- ↑ Raux E, Leech HK, Beck R, et al.: Identification and functional analysis of enzymes required for precorrin-2 dehydrogenation and metal ion insertion in the biosynthesis of sirohaem and cobalamin in Bacillus megaterium. In: Biochem. J.. 370, Nr. Pt 2, März 2003, S. 505–16. doi:10.1042/BJ20021443. PMID 12408752. Volltext bei PMC: 1223173.
- ↑ EC 2.1.1.107
- ↑ EC 1.3.1.76
- ↑ EC 4.99.1.4
- ↑ MetaCyc: siroheme biosynthesis
Siehe auch
- Porphyrine
- Nitritreduktase