Relaxin
Relaxine sind Peptidhormone in Wirbeltieren, die erstmals 1926 von Frederick Lee Hisaw beschrieben wurden. Im Menschen sind drei Relaxine bekannt, ebenso wie vier Relaxin-Rezeptoren, wobei sowohl Relaxin-1 und -2 an die Relaxin-Rezeptoren 1 und 2 docken, während Relaxin-3 und die Relaxin-3-Rezeptoren 1 und 2 zusammengehören. Zusätzlich ist Relaxin-3 Ligand des Relaxin-Rezeptors 1. Es handelt sich um G-Protein-gekoppelte Rezeptoren.[1][2]
Relaxin-1 und -2 wird bei der Frau vor allem während der Schwangerschaft in den Eierstöcken gebildet. Eine Funktion ist die Entspannung der Cervix uteri unter der Geburt. Relaxin-3 hat eine mögliche Funktion bei Neuropeptid-Signalprozessen. Alle Relaxine haben einen insulinähnlichen Aufbau: zwei Proteinketten werden aus einem Präkursor herausgeschnitten und über zwei Disulfidbrücken miteinander verbunden.[2]
Gen | Größe (AS) Präkursor |
Größe (AS) UE1 |
Größe (AS) UE2 |
Endprodukt | Größe (AS) Endprodukt |
---|---|---|---|---|---|
RLN1 | 185 (1-185) | 23 (163-185) | 31 (23-53) | Relaxin-1 | 54 |
RLN2 | 185 (1-185) | 24 (162-185) | 29 (25-53) | Relaxin-2 | 53 |
RLN3 | 142 (1-142) | 24 (119-142) | 27 (26-52) | Relaxin-3 | 51 |
Siehe auch
- Biopatent#Relaxin