Prenylierung
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Die Prenylierung bzw. Isoprenylierung ist ein biologischer Prozess, eine so genannte Posttranslationale Modifikation, also eine Veränderung von Proteinen nach der Translation. Dieser Prozess dient dem Erreichen der vollen Funktionstüchtigkeit des Proteins. Es kommt zur kovalenten Anheftung eines Terpen-Rests (z. B. Farnesol, Geranylgeraniol, Dolichol) an die Cysteinylreste von Proteinen. Dadurch entsteht eine große hydrophobe Gruppe, die es ermöglicht, das Protein stabil in der Membran zu verankern. Das Resultat der Prenylierung ist ein Lipoprotein.
Wichtige prenylierbare Proteine sind ras aus der Proteinfamilie der kleinen GTPasen, molekulare Schalter, die wichtig für Zellteilung und Wachstum sind, aber auch eine Schlüsselrolle für die Entstehung vieler Tumore innehaben. Inhibitoren der Isoprenylierung, wie z. B. Farnesol als Hemmstoff der Farnesyltransferase, erscheinen so als mögliche Wirkstoffe gegen Krebs.[3][4]
Einzelnachweise
- ↑ Jonathan Clayden, Nick Greeves, Stuart Warren, Peter Wothers: Organic Chemistry, Orford University Press, 2001, S. 417. ISBN 978-0-19-850346-0.
- ↑ Albert Gossauer: Struktur und Reaktivität der Biomoleküle, Verlag Helvetica Chimica Acta, Zürich, 2006, S. 100, ISBN 978-3-906390-29-1.
- ↑ Eastman RT, Buckner FS, Yokoyama K, Gelb MH, Van Voorhis WC: Thematic review series: lipid posttranslational modifications. Fighting parasitic disease by blocking protein farnesylation. In: J. Lipid Res.. 47, Nr. 2, Februar 2006, S. 233–40. doi:10.1194/jlr.R500016-JLR200. PMID 16339110.
- ↑ Basso AD, Kirschmeier P, Bishop WR: Lipid posttranslational modifications. Farnesyl transferase inhibitors. In: J. Lipid Res.. 47, Nr. 1, Januar 2006, S. 15–31. doi:10.1194/jlr.R500012-JLR200. PMID 16278491.