Phosphoglucomutase
| Phosphoglucomutase | ||
|---|---|---|
|
— | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 561 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
| Kofaktor | Magnesium | |
| Isoformen | 2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | PGM1, PGM2, PGM3 | |
| Externe IDs | OMIM: 171900 UniProt: P36871 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 5.4.2.2 Isomerase | |
| Reaktionsart | Umlagerung | |
| Substrat | α-D-Glucose-1-phosphat | |
| Produkte | α-D-Glucose-6-phosphat | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Phosphoglucomutase (PGM) heißen Enzyme, die die Verschiebung des Phosphatrests in Glucosephosphat von 1- auf 6-Position und umgekehrt katalysieren. Diese Umlagerungen sind Teil mehrerer Stoffwechselwege in allen Lebewesen. Im Menschen sind mehrere Gene bekannt, die für verschiedene Homologe codieren, von denen aber nur drei enzymatische Aktivität aufweisen: PGM1, PGM2 und PGM3. Letztere ist aber eine Acetylglucosamin-Phosphomutase (EC 5.4.2.3). Mutationen am PGM1- oder PGM2-Gen können zu PGM-Mangel führen. Es sind viele genetische Varianten der PGM bekannt.[1]
Das PGM1-Gen enthält mehrere Hotspots der Rekombination, woraus sich die Vielzahl an Varianten erklärt. Es gibt Hinweise darauf, dass Fehlgeburten auf manche dieser Varianten zurückzuführen sind. Die Aktivität der PGM1 wird durch Bindung an und Phosphorylierung durch Pak1 erhöht.[2][3][4]
Katalysiertes Gleichgewicht
$ \rightleftharpoons $ 
Glucose-1-phosphat wird zu Glucose-6-phosphat umgelagert und umgekehrt. Die Reaktionen sind Teil des Glycogen- und Stärkeabbaus, der Glycogensynthese, des Uronsäuren-Stoffwechsels, des Galactose-Stoffwechsels und des Nucleotidstoffwechsels (mit Ribulose-1- und -6-phosphat als Substrat).
Einzelnachweise
- ↑ UniProt P36871
- ↑ Rana NA, Ebenezer ND, Webster AR, et al: Recombination hotspots and block structure of linkage disequilibrium in the human genome exemplified by detailed analysis of PGM1 on 1p31. In: Hum. Mol. Genet.. 13, Nr. 24, Dezember 2004, S. 3089–102. doi:10.1093/hmg/ddh337. PMID 15509594.
- ↑ Gloria-Bottini F, Lucarini N, Palmarino R, et al: Phosphoglucomutase genetic polymorphism of newborns. In: Am. J. Hum. Biol.. 13, Nr. 1, 2001, S. 9–14. doi:10.1002/1520-6300(200101/02)13:1<9::AID-AJHB1001>3.0.CO;2-1. PMID 11466970.
- ↑ Gururaj A, Barnes CJ, Vadlamudi RK, Kumar R: Regulation of phosphoglucomutase 1 phosphorylation and activity by a signaling kinase. In: Oncogene. 23, Nr. 49, Oktober 2004, S. 8118–27. doi:10.1038/sj.onc.1207969. PMID 15378030.
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Phosphoglucomutase – Lern- und Lehrmaterialien