Hydrogenase

Die Hydrogenasen sind Enzyme, welche die reversible Oxidation des molekularen Wasserstoffs katalysieren:

\mathrm {H_{2}\rightleftarrows 2\ H^{+}+2\ e^{-}}

Diese Reaktion spielt eine bedeutende Rolle bei der Stickstofffixierung und bei der Methanogenese von Biomasse zu Methan. Sowohl anaerobe (Archaeen) als auch einige wenige aerob lebende Mikroorganismen (Bakterien, manche Algen) enthalten Hydrogenase-Enzyme. Wasserstoffverbrauchende Methanogene leben syntroph vergesellschaftet mit wasserstoffbildenden Bakterien. Man schätzt, dass jährlich etwa 150 Millionen Tonnen Wasserstoff durch Mikroorganismen gebildet werden.^[1]

Der Begriff „Hydrogenase“ wurde 1931 durch die beiden Forscher Marjory Stephenson and Leonard Hubert Stickland, den Entdecker der Stickland-Reaktion, eingeführt.^[2] Das Verständnis ihrer Funktions- und Wirkungsweise kann z. B. zur Verbesserung von Wasserstoffbioreaktoren dienen.

Biochemische Klassifikation

EC 1.12.1.2 Wasserstoffdehydrogenase (Wasserstoff:NAD⁺ Oxidoreduktase)

H₂ + NAD⁺ = H⁺ + NADH

EC 1.12.1.3 Wasserstoffdehydrogenase (NADP) (Wasserstoff:NADP⁺ Oxidoreduktase)

H₂ + NADP⁺ = H⁺ + NADPH

EC 1.12.2.1 Cytochrom-c₃ Hydrogenase (Wasserstoff:Ferricytochrom-c₃ Oxidoreduktase)

2H₂ + Ferricytochrom c₃ = 4H⁺ + Ferrocytochrom c₃

EC 1.12.7.2 Ferredoxin-Hydrogenase (Wasserstoff:Ferredoxin-Oxidoreduktase)

H₂ + oxidiertes Ferredoxin = 2H⁺ + reduziertes Ferredoxin

EC 1.12.98.1 Coenzym F₄₂₀ Hydrogenase (Wasserstoff:Coenzym F₄₂₀-Oxidoreduktase)

H₂ + Coenzym F₄₂₀ = reduziertes Coenzym F₄₂₀

EC 1.12.5.1 Wasserstoff:Chinon-Oxidoreduktase

H₂ + Menachinon = Menaquinol

EC 1.12.98.2 5,10-Methenyltetrahydromethanopterin Hydrogenase (Wasserstoff:5,10-Methenyltetrahydromethanopterin-Oxidoreduktase)

H₂ + 5,10-Methenyltetrahydromethanopterin = H⁺ + 5,10-methylenetetrahydromethanopterin

EC 1.12.98.3 Methanosarcina-Phenazinhydrogenase [hydrogen:2-(2,3-dihydropentaprenyloxy)phenazin-oxidoreductase]

H₂ + 2-(2,3-Dihydropentaprenyloxy)phenazin = 2-Dihydropentaprenyloxyphenazin

Strukturelle Klassifikation

Die derzeit gültige Einteilung berücksichtigt, dass verschiedene Metalle wie Nickel oder Eisen entweder einzeln oder gemeinsam an Schwefel gebunden (meist als Cluster) oder nicht an Schwefel gebunden das katalytische Zentrum der Hydrogenasen ausmachen.

Literatur

Thauer, RK. et al. (2010): Hydrogenases from methanogenic archaea, nickel, a novel cofactor, and H2 storage. In: Annu Rev Biochem. 79; 507–536; PMID 20235826; doi:10.1146/annurev.biochem.030508.152103
Tamagnini, P. et al. (2007): Cyanobacterial hydrogenases: diversity, regulation and applications. In: FEMS Microbiol Rev. 31(6); 692–720; PMID 17903205; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)
Vignais, PM. und Colbeau, A. (2004): Molecular biology of microbial hydrogenases. In: Curr Issues Mol Biol. 6(2); 159–188; PMID 15119826; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)

Einzelnachweise

↑ Thauer, RK. et al. (2010): Hydrogenases from methanogenic archaea, nickel, a novel cofactor, and H2 storage. In: Annu Rev Biochem. 79; 507–536; PMID 20235826; doi:10.1146/annurev.biochem.030508.152103
↑ Stephenson, M. und Stickland, LH. (1931): Hydrogenase: a bacterial enzyme activating molecular hydrogen: The properties of the enzyme. In: Biochem J. 25(1); 205–214; PMID 16744569; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)

[Thauer-1] Thauer, RK. et al. (2010): Hydrogenases from methanogenic archaea, nickel, a novel cofactor, and H2 storage. In: Annu Rev Biochem. 79; 507–536; PMID 20235826; doi:10.1146/annurev.biochem.030508.152103

[2] Stephenson, M. und Stickland, LH. (1931): Hydrogenase: a bacterial enzyme activating molecular hydrogen: The properties of the enzyme. In: Biochem J. 25(1); 205–214; PMID 16744569; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)

[1]

[2]