Gallensalz-aktivierte Lipase
| Gallensalz-aktivierte Lipase | ||
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— | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 722 Aminosäuren | |
| Isoformen | Long, Short | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | CEL | |
| Externe IDs | OMIM: 114840 UniProt: P19835 CAS-Nummer: 9026-00-0 | |
| Enzymklassifikationen | ||
| EC, Kategorie | 3.1.1.13 Lipasen | |
| Reaktionsart | Esterspaltung | |
| Substrat | Sterolester + H2O | |
| Produkte | Sterol + Fettsäure | |
| EC, Kategorie | 3.1.1.3 Lipasen | |
| Reaktionsart | Esterspaltung | |
| Substrat | Triacylglycerol + H2O | |
| Produkte | Diacylglycerol + Fettsäure | |
Die Gallensalz-aktivierte Lipase (BAL) (auch: Carboxylester-Lipase, Gen-Name: CEL) ist diejenige Lipase, die mit der Nahrung aufgenommene Cholesterinester im Dünndarm von Säugetieren in langkettige Fettsäuren und Cholesterin aufspaltet. BAL wird in Azinuszellen des Pankreas und in der Muttermilch gebildet. Mutationen im CEL-Gen können Enzymmangel und dieser eine Form des erblichen Diabetes mellitus verursachen.[1][2][3]
Medizinisch ist die cholesterinsenkende Wirkung der Statine zumindest teilweise auf eine Hemmung der BAL zurückzuführen. Die Verwendung der BAL in Fettsensoren für die Lebensmittelindustrie wurde mehrfach untersucht. Eine weitere Anwendung in der Papierindustrie wurde vorgeschlagen.[4][5][6]
Katalysierte Reaktion
Neben der Spaltung von Sterolestern ist BAL in der Lage, Triglyceride zu Diglyceriden und Fettsäuren abzubauen. Die Aktivität der BAL wird durch die Gallensalze Cholat, Chenodesoxycholat bzw. deren Addukte mit Glycin oder Taurin, sowie durch Dimerisierung stark erhöht.
Im Kleinkind spaltet die BAL außerdem Monoglyceride in Glycerin und Fettsäuren, was den letzten Schritt bei der Verdauung der Milchfette ausmacht. Es ist unklar, ob diese Funktion beim Erwachsenen eine Bedeutung hat.[7]
Einzelnachweise
- ↑ UniProt P19835
- ↑ Swiss Institute of Bioinformatics (SIB): PROSITE documentation PDOC00112. Carboxylesterasen Typ B. Abgerufen am 12. August 2011 (english).
- ↑ D'Eustachio/reactome.org: Digestion of cholesterol esters by extracellular CEL (bile salt-dependent lipase)
- ↑ Chiou SY, Lai GW, Lin LY, Lin G: Kinetics and mechanisms of cholesterol esterase inhibition by cardiovascular drugs in vitro. In: Indian J. Biochem. Biophys.. 43, Nr. 1, Februar 2006, S. 52–5. PMID 16955753.
- ↑ Singh S, Solanki PR, Pandey MK, Malhotra BD: Covalent immobilization of cholesterol esterase and cholesterol oxidase on polyaniline films for application to cholesterol biosensor. In: Anal. Chim. Acta. 568, Nr. 1-2, Mai 2006, S. 126–32. doi:10.1016/j.aca.2005.10.008. PMID 17761252.
- ↑ Calero-Rueda O, Plou FJ, Ballesteros A, Martínez AT, Martínez MJ: Production, isolation and characterization of a sterol esterase from Ophiostoma piceae. In: Biochim. Biophys. Acta. 1599, Nr. 1-2, September 2002, S. 28–35. PMID 12479402.
- ↑ D'Eustachio/reactome.org: Digestion of monoacylglycerols by extracellular CEL (bile salt-dependent lipase)
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Lipid-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien