Antigenpeptid-Transporter
| Antigenpeptid-Transporter | ||
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| Die ATP-bindende Damäne von TAP1 aus der Ratte. (Die beiden Transmembrandomänen sind bisher nicht kristallisiert.)[1] | ||
| Vorhandene Strukturdaten: 2XIG, 2XIF, 2XIE, 1JJ7 | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 808 + 686 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | TAP1+TAP2 | |
| Isoformen | 1 / 2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | TAP1, TAP2 | |
| Externe IDs | OMIM: 170260 UniProt: Q03518 | |
| Transporter-Klassifikation | ||
| TCDB | 3.A.1.209.1 | |
| Bezeichnung | ABC-Transporter | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Tiere, Pilze[2] Wirbeltiere[3] | |
Der Antigenpeptid-Transporter (kurz TAP von Transporter associated with antigen processing) ist ein Proteinkomplex aus zwei Proteinen, der in der Membran des ER lokalisiert ist, und in Tieren und Pilzen vorkommt. TAP katalysiert den Import von Peptiden aus dem Cytosol in das Lumen des ER während der Antigenpräsentation. Es ist ein Transportprotein aus der Familie der ABC-Transporter.
Strukturell bildet das TAP-Protein einen Heterodimer, bestehend aus einer Transmembrandomäne und einer Nukleotidbindedomäne. Im Rahmen der Antigenpräsentation wird, sobald ein Antigen via TAP ins ER eingeschleust wird, das Peptid in die peptidbindende Tasche des MHC-Klasse I-Komplex eingelagert (falls es hineinpasst), und nach dem Export aus dem ER zur Zelloberfläche transportiert.[4]
Mutationen im TAP1- oder TAP2-Gen können zu BLS1, einer seltenen Störung des Immunsystems führen.
Einzelnachweise
- ↑ : Distinct structural and functional properties of the ATPase sites in an asymmetric ABC transporter. In: Mol Cell. 24, Nr. 1, 2006, S. 51-62. doi:doi:10.1016/j.molcel.2006.07.034. PMID 17018292.
- ↑ TCDB-Eintrag
- ↑ Orthologe bei OMA
- ↑ Hicham Bouabe: Charakterisierung der asymmetrischen Funktionalität der Nukleotidbindedomänen des ABC-Transporters TAP. Magisterarbeit, Institut für Genetik der Kölner Universität, 2002 (http://kups.ub.uni-koeln.de/volltexte/2006/1634/).