A22 (chemische Verbindung)
| Strukturformel | ||||||||
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| Allgemeines | ||||||||
| Name | A22 | |||||||
| Andere Namen |
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| Summenformel | C8H9Cl3N2S | |||||||
| CAS-Nummer | 22816-60-0 | |||||||
| PubChem | 2830968 | |||||||
| Kurzbeschreibung |
weißer, hygroskopischer Feststoff[1] | |||||||
| Eigenschaften | ||||||||
| Molare Masse | 271,6 g·mol−1 | |||||||
| Aggregatzustand |
fest | |||||||
| Sicherheitshinweise | ||||||||
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| Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. | ||||||||
A22 ist eine provisorische Bezeichnung für die chemische Verbindung S-(3,4-Dichlorbenzyl)isothioharnstoff.
Eigenschaften und Verwendung
A22 ist ein farbloser, hygroskopischer Feststoff, der sich unter Lichteinwirkung zersetzt.[1] Die Verbindung ist gut löslich in DMSO (>200 mg/ml) und in Wasser (>2mg/ml). Wässrige Lösungen sind jedoch instabil und degradieren rapide; niedrige pH-Werte verzögern den Zerfall. Die Chemikalie durchdringt leicht Zellmembranen und interagiert hoch spezifisch und reversibel mit dem filamentbildenden Protein MreB, das in vielen Bakterien durch Lokalisation der zellwandbildenden Enzyme maßgeblich an der Aufrechterhaltung der Zellform beteiligt ist. Durch die Interaktion wird die Polymerisation von MreB und damit die Ausbildung der Filamente gestört, als Folge entstehen aus stäbchenförmigen Zellen nach Zugabe von A22 Sphären, die schließlich lysieren. 2002 wurde mit Hilfe von A22 das prokaryotische Zytoskelett entdeckt.[2][3][4]
Sicherheitshinweise
Es sind keine Daten zur Toxizität vorhanden. Beim Verbrennen können gefährliche Gase entstehen wie beispielsweise Kohlenmonoxid, Schwefeloxide, Stickoxide, halogenierte Verbindungen und Chlorwasserstoff.[1]
Einzelnachweise
- ↑ 1,0 1,1 1,2 Datenblatt A22 (chemische Verbindung) bei Merck, abgerufen am 3. November 2007.
- ↑ N. Iwai, K. Nagai, M. Wachi: Novel S-Benzylisothiourea Compound That Induces Spherical Cells in Escherichia coli Probably by Acting on a Rod-shape-determining Protein(s) Other Than Penicillin-binding Protein 2. In: Biosci. Biotechnol. Biochem. 66, 2658 (2002)
- ↑ R. B. Jensen, S. C. Wang, L. Shapiro: Dynamic localization of proteins and DNA during a bacterial cell cycle. In: Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 3, 167 (2002)
- ↑ Z. Gitai: The New Bacterial Cell Biology: Moving Parts and Subcellular Architecture. In: Cell 120, 577 (2005)