Transcobalamin

Bei den humanen Transcobalaminen, auch Haptocorrinen oder R-Binder-Proteinen genannt, handelt es sich um eine Gruppe von Transportproteinen für Vitamin B12 (Cobalamin).

Momentan unterscheidet man drei Transcobalamine: Transcobalamin I, II und III.

Transcobalamin I ist ein aus 433 Aminosäuren bestehendes Protein mit einer Molekülmasse von 48.209 Dalton, das auf dem Chromosom 11 codiert wird und bei der Elektrophorese als Beta-Globulin wandert^[1]. Transcobalamin I dient im Blut dazu, „überschüssiges“ Vitamin B₁₂ wieder zurück zur Leber als dessen Speicherorgan zu transportieren.

Transcobalamin II ist ein aus 427 Aminosäuren bestehendes Protein mit einer Molekülmasse von 47.538 Dalton, das auf dem Chromosom 22 codiert wird und bei der Elektrophorese (ebenso wie Transcobalamin III) als Alpha-Globulin wandert^[2]. Transcobalamin II dient dem Transport von Vitamin B₁₂ zu den Zellen, die den Vitamin B₁₂-Transcobalamin-Komplex (auch Holo-Transcobalamin II oder Holo-TC II genannt) durch Bindung an einen Membranrezeptor (sogen. „rezeptorvermittelte Endozytose“) aufnehmen können.

Im Einzelnen erfolgt die Aufnahme des Holo-Transcobalamins II dabei über einen speziellen Transcobalamin-II-Rezeptor, der zusammen mit dem Vitamin B₁₂-Transcobalamin-Komplex in einem „coated vesicle“ aus dem Blut ins Zellinnere wandert, von wo aus das Transcobalamin II nach Abgabe des Vitamins B₁₂ wieder zurück ins Blut transportiert wird.

Für Transcobalamin II (Chromosom 22q12.2) sind genetische Fehlbildungen bekannt, die trotz normaler Serumwerte zu einem zellulären Vitamin-B₁₂-Mangel führen können, und dieser wiederum zu einer Reihe schon bei Geburt auftretender Störungen wie Blutarmut (Anämie), Abwehrschwäche aufgrund von Immunglobulin-G-Mangel oder verschiedenen neurologischen Symptomen.^[3]

Literatur

• MeSH Transcobalamin National Library of Medicine - Medical Subject Headings: Transcobalamins
• L. Thomas: Labor und Diagnose. 6. Aufl. 2005

Einzelnachweise