Thyreoperoxidase
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| Thyreoperoxidase | ||
|---|---|---|
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— | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 919 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Heterodimer | |
| Kofaktor | Calcium, Häm B | |
| Isoformen | TPO1, TPO2, TPO3, TPO4, TPO5, TPO6, 2-3, 2-4 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | TPO | |
| Externe IDs | OMIM: 606765 UniProt: P07202 CAS-Nummer: 9031-28-1 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.11.1.8 Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Redoxreaktion | |
| Substrat | Iodid, Wasserstoffperoxid | |
| Produkte | Iod, Wasser | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hämperoxidasen | |
| Übergeordnetes Taxon | Chordatiere | |
Thyreoperoxidase (TPO) (auch: Iodid-Peroxidase[1], systematischer Name: Iodid-Wasserstoffperoxid-Oxidoreduktase) heißt das Enzym, das den ersten Reaktionsschritt in der Synthese der Schilddrüsenhormone aus der Aminosäure Tyrosin katalysiert. Das Enzym wird in allen Chordatieren produziert. Defekte im Enzym aufgrund von Mutationen im TPO-Gen können beim Menschen zu speziellen Formen der Hypothyreose führen.[2]
Die Thyreoperoxidase ist ein Transmembranprotein, welches in der apikalen Zellmembran von Schilddrüsenzellen vorkommt. Bei verschiedenen Autoimmunerkrankungen der Schilddrüse (Autoimmunthyreopathien) können Autoantikörper gegen die Thyreoperoxidase (Thyreoperoxidase-Antikörper, TPO-AK) nachgewiesen werden.[3][4][5]
Katalysierte Reaktionen
2L-Tyrosin + 2 I− + H2O2 ⇒ 2
+ 2 H2O
Iodid wird zu Iod oxidiert, welches sofort an Tyrosin substituiert.
2 + 2 I− + H2O2 ⇒ 23,5-Diiod-L-Tyrosin + 2 H2O
Iodid wird zu Iod oxidiert, welches sofort an 3-Iodtyrosin substituiert.
Weiterführende Literatur
- Lothar-Andreas Hotze, Petra-Maria Schumm-Draeger. Schilddrüsenkrankheiten. Diagnose und Therapie. Berlin 2003 ISBN 3-88040-002-4
- HOSOYA T, KONDO Y, UI N: Peroxidase activity in thyroid gland and partial purification of the enzyme. In: J. Biochem.. 52, September 1962, S. 180–9. PMID 13964156.
- Loughran NB, O'Connor B, O'Fágáin C, O'Connell MJ: The phylogeny of the mammalian heme peroxidases and the evolution of their diverse functions. In: BMC Evol. Biol.. 8, 2008, S. 101. doi:10.1186/1471-2148-8-101. PMID 18371223. Volltext bei PMC: 2315650.
- Song Y, Driessens N, Costa M, et al: Roles of hydrogen peroxide in thyroid physiology and disease. In: J. Clin. Endocrinol. Metab.. 92, Nr. 10, Oktober 2007, S. 3764–73. doi:10.1210/jc.2007-0660. PMID 17666482.
Einzelnachweise
- ↑ Eintrag im European chemical Substances Information System ESIS (CAS-Nr. 9031-28-1 muss dort händisch eingetragen werden)
- ↑ UniProt P07202
- ↑ McLachlan SM, Nagayama Y, Pichurin PN, et al: The link between Graves' disease and Hashimoto's thyroiditis: a role for regulatory T cells. In: Endocrinology. 148, Nr. 12, Dezember 2007, S. 5724–33. doi:10.1210/en.2007-1024. PMID 17823263.
- ↑ Mariotti S, Caturegli P, Piccolo P, Barbesino G, Pinchera A: Antithyroid peroxidase autoantibodies in thyroid diseases. In: J. Clin. Endocrinol. Metab.. 71, Nr. 3, September 1990, S. 661–9. PMID 2168432.
- ↑ KEGG pathway: Autoimmune thyroid disease
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Tyrosin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien