Sucrase-Isomaltase
| Sucrase-Isomaltase | ||
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— | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1826 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | single pass Typ 2 Membranprotein | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | SI | |
| Externe IDs | OMIM: 609845 UniProt: P14410 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.2.1.10 Glykosidase | |
| Reaktionsart | Hydrolyse von (1→6)-alpha-D-glucosidischen Bindungen | |
| Substrat | Limit-Dextrine, Isomaltulose, Isomaltotriose, Panose | |
| Produkte | längere Maltoside, Maltose, Maltotriose, (schlussendlich) Glukose | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Isomaltase | |
| Übergeordnetes Taxon | Neumünder | |
Sucrase-Isomaltase (Gen: SI) heißt das Enzym, das die hydrolytische Spaltung von Limit-Dextrinen, Maltotriose, Maltose, Isomaltose, Saccharose und anderer Mehrfachzucker katalysiert. Dieser Reaktionsschritt ist unentbehrlich bei der Verdauung von Kohlenhydraten. Das Enzym kommt in allen Wirbeltieren vor und wird beim Menschen im Dünndarm und zum kleinen Teil im Dickdarm an der Oberfläche der Mikrovilli produziert. Dort ist es in der Zellwand mit Myosin-1A assoziiert. Mutationen im SI-Gen können Sucrase-Isomaltasemangel und damit Saccharoseintoleranz hervorrufen.[1][2][3]
Katalysierte Reaktion
Als Beispiel der Trennung von (1→6)-alpha-D-glucosidischen Bindungen:
+ H2O ⇒ 2 
Isomaltose wird zu zwei Glukosemolekülen gespalten.
Regulation
Die Aktivierung des SI-Gens ist assoziiert mit Änderungen in den Modifikationen des Histon H3 und Bindung des Transkriptionsfaktors Cdx-2 an die Promoter-Region des Gens. Diese Voraussetzungen sind unter anderem das Resultat einer Diät mit hohem Kohlenhydrat/Fett-Verhältnis.[4][5]
Bei der Hemmung der Genexpression durch Glukose ist HNF-1alpha beteiligt.[6]
Einzelnachweise
- ↑ PROSITE: Glykosidase Familie 31
- ↑ UniProt P14410
- ↑ Tyska MJ, Mooseker MS: A role for myosin-1A in the localization of a brush border disaccharidase. In: J. Cell Biol.. 165, Nr. 3, Mai 2004, S. 395–405. doi:10.1083/jcb.200310031. PMID 15138292. Volltext bei PMC: 2172191.
- ↑ Suzuki T, Mochizuki K, Goda T: Histone H3 modifications and Cdx-2 binding to the sucrase-isomaltase (SI) gene is involved in induction of the gene in the transition from the crypt to villus in the small intestine of rats. In: Biochem. Biophys. Res. Commun.. 369, Nr. 2, Mai 2008, S. 788–93. doi:10.1016/j.bbrc.2008.02.101. PMID 18313392.
- ↑ Honma K, Mochizuki K, Goda T: Carbohydrate/fat ratio in the diet alters histone acetylation on the sucrase-isomaltase gene and its expression in mouse small intestine. In: Biochem. Biophys. Res. Commun.. 357, Nr. 4, Juni 2007, S. 1124–9. doi:10.1016/j.bbrc.2007.04.070. PMID 17466947.
- ↑ Gu N, Adachi T, Matsunaga T, et al: HNF-1alpha participates in glucose regulation of sucrase-isomaltase gene expression in epithelial intestinal cells. In: Biochem. Biophys. Res. Commun.. 353, Nr. 3, Februar 2007, S. 617–22. doi:10.1016/j.bbrc.2006.12.065. PMID 17194452.
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Glycogenolyse und Stärkeabbau – Lern- und Lehrmaterialien