Histon H3
| H3 histone, family 3A | ||
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | H3F3AH3F3 | |
| Externe IDs | OMIM: 601128 UniProt: Q66I33 | |
| H3 histone, family 3B (H3.3B) | ||
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | H3F3B | |
| Externe IDs | OMIM: 601058 UniProt: P84243 | |
Histon H3 ist eines der fünf Haupt-Histon-Proteine des Chromatins in eukaryotischen Zellen. Bestehend aus einer globulären Hauptdomäne und einem langen N-terminalen Ende, spielt es eine Rolle in der Struktur der Nukleosomen und somit der „Perlenschnur“-Struktur der Chromatinfäden.
Das N-terminale Ende des Histons H3 ragt aus dem kugeligen Kern des Nukleosomes heraus und kann durch verschiedene epigenetische Modifikationen verändert werden. Diese Histonmodifikationen sind kovalente Anhänge von Methyl- oder Acetylgruppen an die Aminosäuren Lysin und Arginin und die Phosphorylierung von Serin oder Threonin. Die Methylierung von Lysin 9 wird mit der Stilllegung von Genen assoziiert (siehe HP1), dem sog. „Gen-Silencing“ und der Bildung von relativ inaktiven DNA-Regionen, dem sogenannten Heterochromatin. Die Acetylierung von Histon H3 findet unter dem Einfluss der Enzymfamilie der Histon-Acetyltransferasen (HAT) an verschiedenen Lysin-Positionen am Histonende statt. Die Acetylierung von Lysin 14 findet häufig in aktiv transkribierten Genregionen statt.
Literatur
- Wells D, Brown D: Histone and histone gene compilation and alignment update. In: Nucleic Acids Res.. 19 Suppl, April 1991, S. 2173–88. PMID 2041803. Volltext bei PMC: 331351.
- Thatcher TH, Gorovsky MA: Phylogenetic analysis of the core histones H2A, H2B, H3, and H4. In: Nucleic Acids Res.. 22, Nr. 2, Januar 1994, S. 174–9. PMID 8121801. Volltext bei PMC: 307768.
- Lachner M, O'Carroll D, Rea S, Mechtler K, Jenuwein T: Methylation of histone H3 lysine 9 creates a binding site for HP1 proteins. In: Nature. 410, Nr. 6824, März 2001, S. 116–20. doi:10.1038/35065132. PMID 11242053.
- Hake SB, Garcia BA, Duncan EM, et al.: Expression patterns and post-translational modifications associated with mammalian histone H3 variants. In: J. Biol. Chem.. 281, Nr. 1, Januar 2006, S. 559–68. doi:10.1074/jbc.M509266200. PMID 16267050.