Styrol-Monooxygenase

Styrol-Monooxygenase (Sulfolobus acidocaldarius)

Bändermodell des Dimer (Häm im Zentrum), nach PDB 1F4T

Vorhandene Strukturdaten: 1f4t, 1io7
Masse/Länge Primärstruktur	368 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Dimer
Kofaktor	Häm
Bezeichner
Gen-Name(n)	cyp119 GeneID
Externe IDs	UniProt: Q55080
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.14 Monooxygenase
Reaktionsart	Epoxydierung
Substrat	2 Phenol + H₂O₂
Produkte	2 phen. Radikal + 2 H₂O
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	manche Bakterien, Archaeen

Styrol-Monooxygenase ist ein Enzym in Bakterien.

Es katalysiert die chemische Reaktion

Styrol + FADH₂ + O₂ ↔ (S)-2-Phenyloxiran + FAD + H₂O

als ersten Schritt des aeroben Styrol-Abbauweges von Bakterien.^[1] Das Produkt 2-Phenyloxiran (Styroloxid) kann von einer Styroloxid-Isomerase (SOI) zu Phenylacetaldehyd umgesetzt werden. Letzteres wird durch eine Phenylacetaldehyd-Dehydrogenase (EC 1.2.1.39) zu Phenylessigsäure, einem Schlüsselintermediat, weiter oxidiert.

Entsprechend der EC-Nummer gehört das Enzym (SMO) zur Gruppe der Oxidoreduktasen und ist vom Cofaktor FAD abhängig, so dass es als external flavoprotein monooxygenase klassifiziert wurde (Untergruppe: Typ E)^[2]^[3]. Es bildet ein Zweikomponenten-System mit einer Reduktase (StyB, StyA2B). Die Reduktase nutzt ausschließlich NADH, um FAD zu reduzieren, welches dann zur Oxygenase (StyA, StyA1) transferiert wird. Zwei Typen des Enzymes sind bisher dokumentiert: StyA/StyB (bezeichnet als E1), zuerst in Pseudomonas-Arten beschrieben, und StyA1/StyA2B (bezeichnet als E2), zuerst in Actinobakterien beschrieben. Der E1-Typ scheint häufiger in der Natur vorzukommen und besteht aus einer einzelnen Monooxygenase (StyA), welche durch eine einzelne Reduktase (StyB) unterstützt wird. Der E2-Typ setzt sich jedoch anders zusammen. Er besteht aus einer Haupt-Monooxygenase (StyA1) und einem Fusionsprotein aus Monooxygenase und Reduktase (StyA2B). Letzteres ist die Quelle für reduziertes FAD (Reduktase) und hat zudem etwas Nebenaktivität als Oxygenase. Bisher führen alle Styrol-Monooxygenasen eine enantioselektive Epoxidierung von Styrol und chemisch analogen Verbindungen aus, was sie für biotechnologische Anwendungen interessant macht.^[2]

Einzelnachweise

↑ Mooney, A., P. G. Ward, and K. E. O'Connor. 2006. Microbial degradation of styrene: biochemistry, molecular genetics, and perspectives for biotechnological applications. Appl. Microbiol. Biotechnol. 72:1-10. PMID 16823552
↑ ^2,0 ^2,1 Montersino, S., D. Tischler, G. T. Gassner, and W. J. H. van Berkel. 2011. Catalytic and structural features of flavoprotein hydroxylases and epoxidases. Adv. Synth. Catal. 353:2301-2319. Referenzfehler: Ungültiges <ref>-Tag. Der Name „zwei“ wurde mehrere Male mit einem unterschiedlichen Inhalt definiert.
↑ van Berkel, W. J. H., N. M. Kamerbeek, and M. W. Fraaije. 2006. Flavoprotein monooxygenases, a diverse class of oxidative biocatalysts. J. Biotechnol. 124:670-689. PMID 16712999

[eins-1] Mooney, A., P. G. Ward, and K. E. O'Connor. 2006. Microbial degradation of styrene: biochemistry, molecular genetics, and perspectives for biotechnological applications. Appl. Microbiol. Biotechnol. 72:1-10. PMID 16823552

[zwei-2] 2,0 ^2,1 Montersino, S., D. Tischler, G. T. Gassner, and W. J. H. van Berkel. 2011. Catalytic and structural features of flavoprotein hydroxylases and epoxidases. Adv. Synth. Catal. 353:2301-2319. Referenzfehler: Ungültiges <ref>-Tag. Der Name „zwei“ wurde mehrere Male mit einem unterschiedlichen Inhalt definiert.

[drei-3] van Berkel, W. J. H., N. M. Kamerbeek, and M. W. Fraaije. 2006. Flavoprotein monooxygenases, a diverse class of oxidative biocatalysts. J. Biotechnol. 124:670-689. PMID 16712999

[1]

[2]

[3]