Sterol-Delta8/7-Isomerase
| Sterol-Delta8/7-Isomerase | ||
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 229 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | multipass Membranprotein (ER) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | EBP | |
| Externe IDs | OMIM: 300205 UniProt: Q15125 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 5.3.3.5 Isomerase | |
| Reaktionsart | Umlagerung | |
| Substrat | Delta(8)-Sterol | |
| Produkte | Delta(7)-Sterol | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten[1] | |
Die Sterol-Δ8/7-Isomerase (auch: Emopamil-bindendes Protein (EBP)) ist das Enzym, das innerhalb von Sterolderivaten die Umlagerung der in der 8-Position befindlichen Doppelbindung in die 7-Position katalysiert. Diese Reaktion findet in allen Eukaryoten im Rahmen der Cholesterinbiosynthese statt. Es handelt sich um ein Transmembranprotein, das am endoplasmatischen Reticulum lokalisiert ist. Mutationen im EBP-Gen des Menschen sind die Ursache für einen Typ der Chondrodysplasia punctata, dem so genannten Conradi-Hünermann-Syndrom.[2]
Katalysierte Reaktion
⇒ 
Zymosterin wird zu 5α-Cholesta-7,24-dien-3β-ol umgelagert.
Einzelnachweise
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien- D'Eustachio / reactome: Zymosterol is isomerized to cholesta-7,24-dien-3beta-ol
- OrphaNet: X-linked dominant chondrodysplasia punctata