Lysyloxidase
| Lysyloxidase | ||
|---|---|---|
|
— | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 249 Aminosäuren | |
| Kofaktor | Cu++ | |
| Präkursor | Preprolysyloxidase (417 Aminosäuren) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | LOX | |
| Externe IDs | OMIM: 153455 UniProt: P28300 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.4.3.13 Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Oxidative Desaminierung | |
| Substrat | Peptidyl-Lysin + O2 + H2O | |
| Produkte | Peptidyl-Allysin + H2O2 + NH3 + H+ | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere[1] | |
.svg)
Lysyloxidase, auch als Protein-Lysin-6-Oxidase bezeichnet, ist ein Enzym, das vorwiegend im extrazellulären Raum des Bindegewebes der Wirbeltiere vorkommt. Es katalysiert die Quervernetzung von Kollagen und Elastin, womit diese Proteine mechanisch stabilisiert werden. Beim Menschen können Kupfermangel und Mutationen im LOX-Gen zur Verringerung der Enzymaktivität, und diese zu Cutis laxa führen.[2]
Beschreibung
Lysyloxidase hat im extrazellulären Raum eine wichtige Rolle bei der Quervernetzung von Kollagenmolekülen. Hierbei katalysiert es die Synthese von Carbonylgruppen an Kollagenen, die in einer Aldolkondensation eine kovalente Quervernetzung eingehen. Lysyloxidase schafft somit die chemischen Voraussetzungen für die Bildung von Fibrillen.
Lysyloxidase wird von dem LOX-Gen codierte. Dieses Gen befindet sich beim Menschen auf Chromosom 5 Genlocus q23.3-q31.2.[3] Das Genprodukt (Pre-Pro-Lysyloxidase) hat unmittelbar nach der Translation intrazellulär eine molare Masse von 47 kDa. Nach der Glykosylierung steigt sie auf 50 kDa an. Nach der Sekretion in den extrazellulären Raum wird die Pre-Pro-Lysyloxidase extrazellulär durch das knochenmorphogenetische Protein 1 in zwei Fragmente gespalten: in die 32 kDa schwere Lysyloxidase und in ein 18 kDa schweres Propeptid.[4]
Einzelnachweise
- ↑ Swiss Institute of Bioinformatics (SIB): PROSITE documentation PDOC007176. Abgerufen am 20. September 2011 (english).
- ↑ UniProt P28300
- ↑ HGNC: LOX abgerufen am 21. Juli 2011
- ↑ N. Pischon: Bedeutung der extrazellulären Kollagenmodifikationen für die Osteoblastendifferenzierung und Entstehung von Knochengewebe. Habilitationsschrift, Charité - Universitätsmedizin Berlin, 2010, S. 5f.
Weblinks
- Lysyloxidase bei Online Mendelian Inheritance in Man