Glucose-6-phosphat-Isomerase
| Glucose-6-phosphat-Isomerase | ||
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| Oberflächenmodell des G6PI-Dimer, rechts eine Untereinheit als Cartoon, nach PDB 1JIQ | ||
| Vorhandene Strukturdaten: 1iat, 1iri, 1jiq, 1jl, 1nuh | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 557 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | GPI | |
| Externe IDs | OMIM: 172400 UniProt: P06744 CAS-Nummer: 9001-41-6 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 5.3.1.9 Isomerase | |
| Reaktionsart | Umlagerung | |
| Substrat | D-Glucose-6-phosphat; D-Fructose-6-phosphat | |
| Produkte | D-Fructose-6-phosphat; D-Glucose-6-phosphat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | GPI | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Glucose-6-phosphat-Isomerase (GPI) (auch Phosphohexose-Isomerase oder Phosphoglucose-Isomerase, PGI) heißt dasjenige Enzym der Glycolyse, das die Umwandlung von Glucose-6-phosphat in Fructose-6-phosphat katalysiert. Diese Reaktion ist für alle Lebewesen unentbehrlich, um die Energie in Kohlenhydraten zu verwerten. Außerdem ist die Reaktion umkehrbar, und die umgekehrte Reaktion wird für die Gluconeogenese benötigt. Mutationen am GPI-Gen können Ursache für GPI-Mangel, und dieser verantwortlich für hämolytische Anämie oder schwerere Störungen bereits beim Neugeborenen sein. Nach neuen Untersuchungen ist GPI ein Faktor im Krankheitsgeschehen bei Arthritis und Tumor.[1]
Rekombinant hergestellte GPI aus Streptomyces wird industriell für die Stärkeverzuckerung verwendet.
Katalysiertes Gleichgewicht
⇔ 
- Glucose-6-phosphat wird zu Fructose-6-phosphat umgelagert und umgekehrt.
Zusätzliche Funktionen
Nachdem belegt wurde, dass GPI identisch mit dem autokrinen Motilitätsfaktor (AMF) und mit Neuroleukin ist, können weitere Funktionen des GPI-Proteins genannt werden. Als neurotrophischer Faktor begünstigt es das Wachstum und die Differenzierung von Spinal- und sensorischen Neuronen.[2]
Als AMF aktiviert es den AMF-Rezeptor (AMFR). Auf fortgeschrittenen Tumorzellen wurde eine erhöhte Anzahl dieser Rezeptoren festgestellt. Aktivierung des AMFR beeinflusst die zelluläre Adhäsion, Motilität, Sprossung und Apoptose.[3]
Pathologie
Neben den aus GPI-Mangel resultierenden erblichen Stoffwechselstörungen ist eine Form von Arthritis bekannt, die als Ursache Autoimmunität gegen GPI hat. Inzwischen weiss man, dass IL-6 und Th17 eine Rolle beim Erwerb dieser Krankheit spielen.[4]
Stärkeverzuckerung
In diesem Prozess steigt durch Verwendung der Glucose-Isomerase der Fructosegehalt und bewirkt eine "Versüßung". Dies wird so lange fortgesetzt, bis der Geschmack beinahe den, der traditionellen Saccharose erreicht.
Glucose-Isomerase wird durch Reproduktion von gentechnisch veränderten Mikroorganismen (Streptomyceten) gewonnen. Hierbei wird der Teil des Gens des Mikroorganismus isoliert, der für die Produktion des Enzyms verantwortlich ist. Diese isolierte DNA wird nun in vielfacher Kopie in denselben Mikroorganismus eingebracht, welcher nun eine größere Menge an Enzymen produziert.
In der Regel wird Glucoseisomerase immobilisiert verwendet, d.h. es ist an sein Trägermaterial gebunden und geht nicht in das jeweilige Produkt über. Das Enzym selbst ist nicht gentechnisch verändert (transgen). Auch der Produktionsorganismus wird im Herstellungsverfahren abgetrennt und befindet sich somit nicht im Enzymendprodukt.
Einzelnachweise
- ↑ UniProt P06744
- ↑ Glucose-6-phosphat-Isomerase bei Online Mendelian Inheritance in Man.
- ↑ C. G. Chiu et al.: Autocrine motility factor receptor: a clinical review. Expert Rev Anticancer Ther. 8/2/2008:207-17. PMID 18279062
- ↑ K. Iwanami et al.: Crucial role of the interleukin-6/interleukin-17 cytokine axis in the induction of arthritis by glucose-6-phosphate isomerase. Arthritis Rheum. 58/3/2008:754-63. PMID 18311788
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Glucose-6-phosphat-Isomerase – Lern- und Lehrmaterialien