Ferrochelatase
| Ferrochelatase | ||
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— | ||
| Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 369 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | [2Fe2S] | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | FECH | |
| Externe IDs | OMIM: 612386 UniProt: P22830 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 4.99.1.1 Lyase | |
| Reaktionsart | Elimination | |
| Substrat | Protoporphyrin + Fe2+ | |
| Produkte | Häm + 2H+ | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | HOVERGEN | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen[1] | |
Ferrochelatase (auch: Häm-Synthase) ist das Enzym in allen Lebewesen, das den letzten Teilschritt der Synthese des Häm, die Chelatierung von Protoporphyrin mit einem Eisen-II-Ion katalysiert. Da die Reaktion bei Eukaryoten in den Mitochondrien bzw. Chloroplasten stattfindet, muss Protoporphyrin zuvor in diese Kompartimente transportiert werden; der genaue Ablauf des Transports ist noch unklar. Beim Mensch führen Mutationen am FECH-Gen zu Ferrochelatasemangel, welcher für die seltene Erbkrankheit erythropoetische Protoporphyrie verantwortlich ist.[1][2][3]
Katalysierte Reaktion
+ Fe2+ ⇔ 
+ 2H+
Protoporphyrin IX wird mit Eisen-II chelatiert, Protonen werden abgespalten, Häm b entsteht. Umgekehrt kann das Enzym auch die Entfernung des Metallions beim Abbau verschiedener Häme katalysieren. Als Cofaktor fungiert ein Eisen-Schwefel-Cluster. Rekombinante Ferrochelatase ist in der Lage, auch andere zweiwertige Metallionen wie Kobalt, Nickel, Zink oder Kupfer zu chelatieren.[4][5]
Einzelnachweise
- ↑ 1,0 1,1 BRENDA-Eintrag
- ↑ Jassal, D'Eustachio / reactome: Protoporphyrin IX is transported from the mitochondrial intermembrane space into the mitochondrial matrix
- ↑ UniProt P22830
- ↑ Taketani S, Ishigaki M, Mizutani A, et al.: Heme synthase (ferrochelatase) catalyzes the removal of iron from heme and demetalation of metalloporphyrins. In: Biochemistry. 46, Nr. 51, Dezember 2007, S. 15054–61. doi:10.1021/bi701460x. PMID 18044970.
- ↑ Hunter GA, Sampson MP, Ferreira GC: Metal ion substrate inhibition of ferrochelatase. In: J. Biol. Chem.. 283, Nr. 35, August 2008, S. 23685–91. doi:10.1074/jbc.M803372200. PMID 18593702.
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Porphyrinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien- Jassal, D'Eustachio / reactome: Ferrous iron is inserted into protoporphyrin IX to form heme