CTD-Phosphatase
| CTD-Phosphatase | ||
|---|---|---|
|
— | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 961 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | TFIIF | |
| Isoformen | 3 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | CTDP1 | |
| Externe IDs | OMIM: 604927 UniProt: Q9Y5B0 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.1.3.16 Phosphatase | |
| Reaktionsart | Lösung einer Phosphorsäureesterbindung | |
| Substrat | Phosphoprotein + H2O | |
| Produkte | Protein + Phosphat | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten[1] | |
Die CTD-Phosphatase (FCP1) (genauer TFIIF-assoziierende CTD-Phosphatase) ist das Enzym, das in Eukaryoten während der Transkription die Phosphatreste von Serin-2 und Serin-5 der Polymerase II entfernt, womit die Polymerase für die Elongation (re-)aktiviert wird. Es handelt sich also um eine Phosphatase. Das Enzym ist beim Mensch in allen Gewebetypen zu finden. Mutationen im entsprechenden CTDP1-Gen können zu erblichen multiplen Entwicklungsstörungen mit Katarakt, dem sogenannten CCFDN-Syndrom führen.[2]
Um ihre volle Aktivität zu erhalten, wird die CTD-Phosphatase selbst von Caseinkinase 2 phosphoryliert, und benötigt die RAP74-Untereinheit von TFIIF als Cofaktor.[3][4]
Die Phosphorylierung von FCP1 wird von den Proteinen Pin1 und Hce1, sowie vom Tat-Protein des HI-Virus gehemmt. FCP1 wird von der Arginin-Methyltransferase PRMT5 methyliert und ein FCP1-PRMT5-Komplex methyliert Histon H4.[5][6][7]
Einzelnachweise
- ↑ InterPro-Eintrag
- ↑ UniProt Q9Y5B0
- ↑ Ao Yang, Karen L. Abbott, Alexandre Desjardins, Paola Di Lello, James G. Omichinski, Pascale Legault: NMR Structure of a Complex Formed by the Carboxyl-Terminal Domain of Human RAP74 and a Phosphorylated Peptide from the Central Domain of the FCP1 Phosphatase. In: Biochemistry. 48, Nr. 9, 10. März 2009, S. 1964-1974. doi:10.1021/bi801549m. PMID 19215094.
- ↑ Karen L. Abbott, Matthew B. Renfrow, Michael J. Chalmers, Bao D. Nguyen, Alan G. Marshall, Pascale Legault, James G. Omichinski: Enhanced Binding of RNAP II CTD Phosphatase FCP1 to RAP74 Following CK2 Phosphorylation. In: Biochemistry. 44, Nr. 8, 1. März 2005, S. 2732-2745. doi:10.1021/bi047958h. PMID 15723518.
- ↑ Benoit Palancade, Nicholas F. Marshall, Alexandre Tremeau-Bravard, Olivier Bensaude, Michael E. Dahmus, Marie-Francoise Dubois: Dephosphorylation of RNA Polymerase II by CTD-phosphatase FCP1 is Inhibited by Phospho-CTD Associating Proteins. In: Journal of Molecular Biology. 335, Nr. 2, 9. Januar 2004, S. 415-24. doi:10.1016/j.jmb.2003.10.036. PMID 14672652.
- ↑ Stefano Amente, Giuliana Napolitano, Paolo Licciardo, Maria Monti, Piero Pucci, Luigi Lania, Barbara Majello: Identification of proteins interacting with the RNAPII FCP1 phosphatase: FCP1 forms a complex with arginine methyltransferase PRMT5 and it is a substrate for PRMT5-mediated methylation. In: FEBS Letters. 579, Nr. 3, 31. Januar 2005, S. 683-689. doi:10.1016/j.febslet.2004.12.045. PMID 15670829.
- ↑ Karen L. Abbott, Jacques Archambault, Hua Xiao, Bao D. Nguyen, Robert G. Roeder, Jack Greenblatt, James G. Omichinski, Pascale Legault: Interactions of the HIV-1 Tat and RAP74 Proteins with the RNA Polymerase II CTD Phosphatase FCP1†. In: Biochemistry. 44, Nr. 8, 1. März 2005, S. 2716-2731. doi:10.1021/bi047957p. PMID 15723517.
Weblinks
- OrphaNet: Congenital cataracts - facial dysmorphism - neuropathy. (CCFDN-Syndrom)
- Gopinathrao / reactome: Hypophosphorylation of RNA Pol II CTD by FCP1P protein