Osteonectin
| Osteonectin | ||
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| Bändermodell eines verkürzten Osteonectin-Trimers (Aminosäuren 71-303), nach PDB 1BMO | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 286 Aminosäuren | |
| Kofaktor | Ca2+ | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | SPARC | |
| Externe IDs | OMIM: 182120 UniProt: P09486 | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | mehrzellige Tiere[1] | |
Osteonectin (SPARC) (von engl. Secreted protein acidic and rich in cysteine) ist ein Glykoprotein, das von tierischen Zellen sezerniert wird. Es wird in der extrazellulären Matrix in nahezu allen Geweben während Umbau- und Entwicklungsvorgängen sowie Krankheiten exprimiert. Es ist in der Lage, mehrere Calcium-Ionen aufzunehmen und bindet an nahezu alle Matrixproteine, Wachstumsfaktoren, Serumalbumin und an Zellen. Es reguliert Zell-Matrix-Wechselwirkungen und moduliert Zellwanderungen (Zellmigration).
Literatur
Thomas Kreis, Ronald Vale: Guidebook to the extracellular matrix, anchor, and adhesion proteins. Oxford University Press, 2. Afl. 1999, ISBN 9780198599586, S. 480.