Kynureninase
| Kynureninase | ||
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| Bänder/Oberflächenmodell der Kynureninase des Menschen, mit PLP und einem Inhibitor (Kalotten), nach PDB 3E9K | ||
| Vorhandene Strukturdaten: 2hzp | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 465 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Pyridoxalphosphat | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | KYNU | |
| Externe IDs | OMIM: 605197 UniProt: Q16719 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.7.1.3 Hydrolase | |
| Reaktionsart | Hydrolyse einer C-C-Bindung | |
| Substrat | 3-Hydroxykynurenin + H2O | |
| Produkte | 3-Hydroxyanthranilat + Alanin | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Kynureninase | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Bei Kynureninase handelt es sich um dasjenige Enzym, das von 3-Hydroxykynurenin ein Molekül Alanin abspaltet. Diese Reaktion ist ein Teilschritt im Abbau der Aminosäure Tryptophan und in der Nicotinsäure-Biosynthese. Kynureninase kommt in allen Lebewesen vor. Beim Menschen ist sie in allen Gewebetypen zu finden, besonders aber in Plazenta, Leber und Lunge. Erhöhte Werte des Enzyms wurden in der Nähe von Infektionen festgestellt.[1]
Mutationen im KYNU-Gen können zum Mangel an Kynureninase führen. Die Folge ist Vitamin B3-Mangel und eine verstärkte Ausscheidung der Tryptophan-Abbauprodukte Kynurenin, 3-Hydroxykynurenin und Xanthurensäure im Urin.[2][3]
Varianten des Enzyms werden mit Bluthochdruck bei Han-Chinesen in Zusammenhang gebracht.[4]
Katalysierte Reaktion
+ H2O $ \longrightarrow $ 
+ 
L-Alanin wird durch Hydrolyse von 3-Hydroxy-L-Kynurenin abgespalten und es entsteht 3-Hydroxyanthranilat.
Einzelnachweise
- ↑ UniProt Q16719
- ↑ Kynureninasemangel bei Online Mendelian Inheritance in Man.
- ↑ Christensen M, Duno M, Lund AM, Skovby F, Christensen E: Xanthurenic aciduria due to a mutation in KYNU encoding kynureninase. In: J. Inherit. Metab. Dis.. 30, Nr. 2, April 2007, S. 248–255. doi:10.1007/s10545-007-0396-2. PMID 17334708.
- ↑ Zhang Y, Zhang KX, He X, et al: [A polymorphism of kynureninase gene in a hypertensive candidate chromosomal region is associated with essential hypertension]. In: Zhonghua Xin Xue Guan Bing Za Zhi. 33, Nr. 7, Juli 2005, S. 588–591. PMID 16080802.
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Tryptophan-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien