Glycogenin


Glycogenin

Glycogenin

Masse/Länge Primärstruktur 349 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Mangan
Isoformen GN-1L, GN-1, GN-1S, GN-2α, GN-2β, GN-2γ, GN-2δ, GN-2ε, GN-2ζ
Bezeichner
Gen-Name(n) GYG1, GYG2
Externe IDs OMIM: 603942 UniProtP46976
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.4.1.186  Glycosyltransferase
Reaktionsart Übertragung eines Glucose-Rests
Substrat Glucosyln-Glycogenin + UDP-Glucose (n=0-12)
Produkte Glucosyln+1-Glycogenin + UDP
Vorkommen
Homologie-Familie Glycogenin
Übergeordnetes Taxon Pilze/Vielzeller

Glycogenin heißen Enzyme, die sich selbst Glucose-Reste anhängen - die Polysaccharidkette kann bis zu 13 Glucoseeinheiten lang werden. Diese Reaktion ist notwendig, um die Erzeugung langkettiger Polysaccharide, insbesondere Glycogen, in Gang zu bringen, denn das Enzym Glykogen-Synthase kann nur arbeiten, wenn bereits kurze Ketten vorhanden sind. Glycogenine gibt es in Pilzen und Vielzellern. Menschen haben zwei homologe Gene, die jeweils mehrere Isoformen des Enzyms ermöglichen, die in verschiedenen Gewebetypen lokalisiert sind. Glycogenin ist fest an Glycogensynthase gebunden, kann also als ihr Kofaktor bezeichnet werden. Mutationen im GYG1-Gen sind für eine erbliche Glykogenspeicherkrankheit verantwortlich.[1][2]

Katalysierte Reaktionen

Glycogenin + UDP-Glucose  $ \longrightarrow $ 
 $ \longrightarrow $  Glc-Glycogenin + UDP

Glycogenin katalysiert die Addition von Glucose an sich selbst, indem es die erste UDP-Glucose, gebildet aus UTP und Glucose, an den Tyr-194-Rest seines aktiven Zentrums bindet. Dabei entsteht UDP.

Glc-Glycogenin + UDP-Glucose  $ \longrightarrow $ 
 $ \longrightarrow $  Glc(n)-Glycogenin + UDP

Danach reiht das Enzym weitere Glucosereste bis zu einem gewissen Limit (ca. 5-13) an, ab dessen Erreichen die Glycogensynthase die weitere Polymerisation übernimmt. Das Glycogenin bleibt an der Glycogenkette gebunden. Nach eventuellem Abbau der Kette steht das Enzym als Keimzelle für erneute Glycogensynthese zur Verfügung, d. h. es wird nicht mit abgebaut.[3][4]

Siehe auch

Insulin -- Blutzucker -- Glykogenspeicherkrankheit

Einzelnachweise

  1. UniProt P46976, UniProt O15488
  2. Skurat AV, Dietrich AD, Roach PJ: Interaction between glycogenin and glycogen synthase. In: Arch. Biochem. Biophys.. 456, Nr. 1, Dezember 2006, S. 93–7. doi:10.1016/j.abb.2006.09.024. PMID 17055998. Volltext bei PMC: 1769445.
  3. Hurley TD, Walls C, Bennett JR, Roach PJ, Wang M: Direct detection of glycogenin reaction products during glycogen initiation. In: Biochem. Biophys. Res. Commun.. 348, Nr. 2, September 2006, S. 374–8. doi:10.1016/j.bbrc.2006.07.106. PMID 16889748. Volltext bei PMC: 1635985.
  4. Wilson RJ, Gusba JE, Robinson DL, Graham TE: Glycogenin protein and mRNA expression in response to changing glycogen concentration in exercise and recovery. In: Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab.. 292, Nr. 6, Juni 2007, S. E1815–22. doi:10.1152/ajpendo.00598.2006. PMID 17311895.

Weblinks