Diphosphomevalonat-Decarboxylase
| Diphosphomevalonat-Decarboxylase | ||
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| Bänder-/Oberflächenmodell des Dimer nach PDB 3D4J | ||
| Vorhandene Strukturdaten: 3D4J | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 399 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | MVD | |
| Externe IDs | OMIM: 603236 UniProt: P53602 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 4.1.1.33 Lyase | |
| Reaktionsart | Decarboxylierung | |
| Substrat | ATP + Diphosphomevalonat | |
| Produkte | ADP + Isopentenyldiphosphat + Pi + CO2 | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen[1] | |
Die Diphosphomevalonat-Decarboxylase (MDDase) ist das Enzym, das in den meisten Lebewesen die Umwandlung von Diphosphomevalonat zum Isopentenyldiphosphat katalysiert. In Eukaryoten ist diese Reaktion Teil der Biosynthese der Isoprenoide, speziell in Tieren Teil der Cholesterinbiosynthese. Im Mensch wird MDDase in Herz, Lunge, Leber, Muskeln, Hirn, Pankreas, Nieren und Plazenta exprimiert und ist, im Gegensatz zu aufwärts im Syntheseweg gelegenen Enzymen nicht in den Peroxisomen, sondern im Zytosol lokalisiert.[2][3]
Katalysierte Reaktion
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+ ATP ⇒ 
+ ADP + Pi + CO2
5-Diphospho-R-mevalonat wird zu Isopentenyldiphosphat (IPP) umgesetzt.
Einzelnachweise
- ↑ Homologe bei OMA
- ↑ UniProt P53602
- ↑ Hogenboom S, Tuyp JJ, Espeel M, Koster J, Wanders RJ, Waterham HR: Human mevalonate pyrophosphate decarboxylase is localized in the cytosol. In: Mol. Genet. Metab.. 81, Nr. 3, März 2004, S. 216–24. doi:10.1016/j.ymgme.2003.12.001. PMID 14972328.
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien- Jassal / reactome: Mevalonate-5-pyrophosphate is decarboxylated