Lanosterin-Synthase


Lanosterin-Synthase

Lanosterin-Synthase

Lanosterin-Synthase

Vorhandene Strukturdaten: 1W6J, 1W6K
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 732 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer, Membranprotein (ER)
Bezeichner
Gen-Name LSS
Externe IDs OMIM: 600909 UniProtP48449
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 5.4.99.7  Isomerase
Reaktionsart Zyklisierung
Substrat Squalenepoxid
Produkte Lanosterin
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten[1]

Die Lanosterin-Synthase ist das Enzym, das in Eukaryoten die Zyklisierung von Squalenepoxid zu Lanosterin katalysiert. Diese Reaktion ist Teil der Cholesterinbiosynthese in Tieren, aber auch in Pflanzen, die jedoch die größere Menge Squalenepoxid zu Cycloartenol umsetzen. Lanosterin-Synthase ist in der Membran des endoplasmatischen Retikulum lokalisiert.[2][3][4]

Die Cycloartenol-Synthase in Pflanzen und die Hopensynthase in manchen Bakterien sind Homologe der Lanosterin-Synthase, die mit ihr evolutionsbiologisch verwandt sind.[2]

Die Expression der Lanosterin-Synthase wird durch die Konzentration von HDAC3 im Nukleus reguliert.[5]

Katalysierte Reaktion

(S)-Squalen-2,3-epoxidLanosterin

(S)-Squalen-2,3-epoxid wird zu Lanosterin cyclisiert.

Einzelnachweise

  1. Homologe bei OMA
  2. 2,0 2,1 Swiss Institute of Bioinformatics (SIB): PROSITE documentation PDOC00825. Terpene synthases. Abgerufen am 12. August 2011 (english).
  3. Ruf A, Müller F, D'Arcy B, et al.: The monotopic membrane protein human oxidosqualene cyclase is active as monomer. In: Biochem. Biophys. Res. Commun.. 315, Nr. 2, März 2004, S. 247–54. doi:10.1016/j.bbrc.2004.01.052. PMID 14766201.
  4. Kolesnikova MD, Xiong Q, Lodeiro S, Hua L, Matsuda SP: Lanosterol biosynthesis in plants. In: Arch. Biochem. Biophys.. 447, Nr. 1, März 2006, S. 87–95. doi:10.1016/j.abb.2005.12.010. PMID 16445886.
  5. Villagra A, Ulloa N, Zhang X, Yuan Z, Sotomayor E, Seto E: Histone deacetylase 3 down-regulates cholesterol synthesis through repression of lanosterol synthase gene expression. In: J. Biol. Chem.. 282, Nr. 49, Dezember 2007, S. 35457–70. doi:10.1074/jbc.M701719200. PMID 17925399.

Weblinks