Styrol-Monooxygenase

Styrol-Monooxygenase

Styrol-Monooxygenase (Sulfolobus acidocaldarius)

Styrol-Monooxygenase (Sulfolobus acidocaldarius)

Bändermodell des Dimer (Häm im Zentrum), nach PDB 1F4T
Vorhandene Strukturdaten: 1f4t, 1io7
Masse/Länge Primärstruktur 368 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Dimer
Kofaktor Häm
Bezeichner
Gen-Name(n) cyp119 GeneID
Externe IDs UniProt: Q55080
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.14 Monooxygenase
Reaktionsart Epoxydierung
Substrat 2 Phenol + H2O2
Produkte 2 phen. Radikal + 2 H2O
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon manche Bakterien, Archaeen

Styrol-Monooxygenase ist ein Enzym in Bakterien.

Es katalysiert die chemische Reaktion

Styrol + FADH2 + O2 ↔ (S)-2-Phenyloxiran + FAD + H2O

als ersten Schritt des aeroben Styrol-Abbauweges von Bakterien.[1] Das Produkt 2-Phenyloxiran (Styroloxid) kann von einer Styroloxid-Isomerase (SOI) zu Phenylacetaldehyd umgesetzt werden. Letzteres wird durch eine Phenylacetaldehyd-Dehydrogenase (EC 1.2.1.39) zu Phenylessigsäure, einem Schlüsselintermediat, weiter oxidiert.

Entsprechend der EC-Nummer gehört das Enzym (SMO) zur Gruppe der Oxidoreduktasen und ist vom Cofaktor FAD abhängig, so dass es als external flavoprotein monooxygenase klassifiziert wurde (Untergruppe: Typ E)[2][3]. Es bildet ein Zweikomponenten-System mit einer Reduktase (StyB, StyA2B). Die Reduktase nutzt ausschließlich NADH, um FAD zu reduzieren, welches dann zur Oxygenase (StyA, StyA1) transferiert wird. Zwei Typen des Enzymes sind bisher dokumentiert: StyA/StyB (bezeichnet als E1), zuerst in Pseudomonas-Arten beschrieben, und StyA1/StyA2B (bezeichnet als E2), zuerst in Actinobakterien beschrieben. Der E1-Typ scheint häufiger in der Natur vorzukommen und besteht aus einer einzelnen Monooxygenase (StyA), welche durch eine einzelne Reduktase (StyB) unterstützt wird. Der E2-Typ setzt sich jedoch anders zusammen. Er besteht aus einer Haupt-Monooxygenase (StyA1) und einem Fusionsprotein aus Monooxygenase und Reduktase (StyA2B). Letzteres ist die Quelle für reduziertes FAD (Reduktase) und hat zudem etwas Nebenaktivität als Oxygenase. Bisher führen alle Styrol-Monooxygenasen eine enantioselektive Epoxidierung von Styrol und chemisch analogen Verbindungen aus, was sie für biotechnologische Anwendungen interessant macht.[2]

Einzelnachweise

  1. Mooney, A., P. G. Ward, and K. E. O'Connor. 2006. Microbial degradation of styrene: biochemistry, molecular genetics, and perspectives for biotechnological applications. Appl. Microbiol. Biotechnol. 72:1-10. PMID 16823552
  2. 2,0 2,1 Montersino, S., D. Tischler, G. T. Gassner, and W. J. H. van Berkel. 2011. Catalytic and structural features of flavoprotein hydroxylases and epoxidases. Adv. Synth. Catal. 353:2301-2319. Referenzfehler: Ungültiges <ref>-Tag. Der Name „zwei“ wurde mehrere Male mit einem unterschiedlichen Inhalt definiert.
  3. van Berkel, W. J. H., N. M. Kamerbeek, and M. W. Fraaije. 2006. Flavoprotein monooxygenases, a diverse class of oxidative biocatalysts. J. Biotechnol. 124:670-689. PMID 16712999